Detalles de la búsqueda
1.
Impact of Co-chaperones and Posttranslational Modifications Toward Hsp90 Drug Sensitivity.
Subcell Biochem
; 101: 319-350, 2023.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36520312
2.
The mTOR Independent Function of Tsc1 and FNIPs.
Trends Biochem Sci
; 43(12): 935-937, 2018 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30361061
3.
Asymmetric Hsp90 N domain SUMOylation recruits Aha1 and ATP-competitive inhibitors.
Mol Cell
; 53(2): 317-29, 2014 Jan 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24462205
4.
Post-translational modifications of Hsp90 and translating the chaperone code.
J Biol Chem
; 295(32): 11099-11117, 2020 08 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32527727
5.
Tumor suppressor Tsc1 is a new Hsp90 co-chaperone that facilitates folding of kinase and non-kinase clients.
EMBO J
; 36(24): 3650-3665, 2017 12 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29127155
6.
Chemical Perturbation of Oncogenic Protein Folding: from the Prediction of Locally Unstable Structures to the Design of Disruptors of Hsp90-Client Interactions.
Chemistry
; 26(43): 9459-9465, 2020 Aug 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32167602
7.
Dynamic tyrosine phosphorylation modulates cycling of the HSP90-P50(CDC37)-AHA1 chaperone machine.
Mol Cell
; 47(3): 434-43, 2012 Aug 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22727666
8.
Design of Disruptors of the Hsp90-Cdc37 Interface.
Molecules
; 25(2)2020 Jan 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31952296
9.
Threonine 22 phosphorylation attenuates Hsp90 interaction with cochaperones and affects its chaperone activity.
Mol Cell
; 41(6): 672-81, 2011 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21419342
10.
Structural and functional basis of protein phosphatase 5 substrate specificity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 113(32): 9009-14, 2016 08 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27466404
11.
Swe1Wee1-dependent tyrosine phosphorylation of Hsp90 regulates distinct facets of chaperone function.
Mol Cell
; 37(3): 333-43, 2010 Feb 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20159553
12.
Decrypting the chaperone code.
J Biol Chem
; 296: 100293, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33837727
13.
Chromophobe Renal Cell Carcinoma is the Most Common Nonclear Renal Cell Carcinoma in Young Women: Results from the SEER Database.
J Urol
; 195(4 Pt 1): 847-51, 2016 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26555952
14.
Hsp90-dependent activation of protein kinases is regulated by chaperone-targeted dephosphorylation of Cdc37.
Mol Cell
; 31(6): 886-95, 2008 Sep 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18922470
15.
Charged linker sequence modulates eukaryotic heat shock protein 90 (Hsp90) chaperone activity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 109(8): 2937-42, 2012 Feb 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22315411
16.
The complex dance of the molecular chaperone Hsp90.
Trends Biochem Sci
; 34(5): 223-6, 2009 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19359180
17.
The HSP90 chaperone code regulates the crosstalk between proteostasis and autophagy.
Autophagy
; : 1-3, 2024 Mar 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38411135
18.
Post-translational modifications of Hsp90 and their contributions to chaperone regulation.
Biochim Biophys Acta
; 1823(3): 648-55, 2012 Mar.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21856339
19.
Saccharomyces cerevisiae as a tool for deciphering Hsp90 molecular chaperone function.
Essays Biochem
; 67(5): 781-795, 2023 09 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36912239
20.
Extracellular HSP90 warms up integrins for an irisin workout.
Cell Metab
; 35(7): 1099-1100, 2023 07 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37327790