Detalles de la búsqueda
1.
Metal Ions Can Modulate the Self-Assembly and Activity of Catalytic Peptide Amyloids.
Langmuir
; 40(12): 6094-6106, 2024 Mar 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38470353
2.
The chaperonin CCT promotes the formation of fibrillar aggregates of γ-tubulin.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1866(4): 519-526, 2018 Apr.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29339327
3.
Bacterial Tubulins A and B Exhibit Polarized Growth, Mixed-Polarity Bundling, and Destabilization by GTP Hydrolysis.
J Bacteriol
; 199(19)2017 10 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28716960
4.
Mutations on FtsZ lateral helix H3 that disrupt cell viability hamper reorganization of polymers on lipid surfaces.
Biochim Biophys Acta Biomembr
; 1859(10): 1815-1827, 2017 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28642045
5.
Development of a novel catalytic amyloid displaying a metal-dependent ATPase-like activity.
Biochem Biophys Res Commun
; 482(4): 1194-1200, 2017 Jan 22.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27923655
6.
Overcoming electrostatic repulsions during amyloid assembly: Effect of pH and interaction with divalent metals using model peptides.
Arch Biochem Biophys
; 621: 46-53, 2017 05 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28288797
7.
Single tryptophan mutants of FtsZ: nucleotide binding/exchange and conformational transitions.
Biochim Biophys Acta
; 1844(7): 1193-200, 2014 Jul.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24704635
8.
Binding of dihydroxynaphthyl aryl ketones to tubulin colchicine site inhibits microtubule assembly.
Biochem Biophys Res Commun
; 466(3): 418-25, 2015 Oct 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26365353
9.
Corrigendum to "Overcoming electrostatic repulsions during amyloid assembly: Effect of pH and interaction with divalent metals using model peptides" [Arch. Biochem. Biophys. 621 (2017) 46-53].
Arch Biochem Biophys
; 687: 108372, 2020 Jul 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32340694
10.
Bacterial cell division proteins as antibiotic targets.
Bioorg Chem
; 55: 27-38, 2014 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24755375
11.
Microcin e492 amyloid formation is retarded by posttranslational modification.
J Bacteriol
; 195(17): 3995-4004, 2013 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23836864
12.
Glutamate 83 and arginine 85 of helix H3 bend are key residues for FtsZ polymerization, GTPase activity and cellular viability of Escherichia coli: lateral mutations affect FtsZ polymerization and E. coli viability.
BMC Microbiol
; 13: 26, 2013 Feb 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23384248
13.
Bioinformatics, thermodynamics, and mechanical resistance of the FtsZ-ZipA complex of Escherichia coli supports a highly dynamic protein interaction in the divisome.
Biochim Biophys Acta Gen Subj
; 1867(12): 130471, 2023 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37806464
14.
Studies on the dissociation and urea-induced unfolding of FtsZ support the dimer nucleus polymerization mechanism.
Biophys J
; 102(9): 2176-85, 2012 May 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22824282
15.
Structural characterization of microcin E492 amyloid formation: Identification of the precursors.
J Struct Biol
; 178(1): 54-60, 2012 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22420976
16.
The synaptic protein neuroligin-1 interacts with the amyloid ß-peptide. Is there a role in Alzheimer's disease?
Biochemistry
; 50(38): 8127-37, 2011 Sep 27.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21838267
17.
A model for the Escherichia coli FtsB/FtsL/FtsQ cell division complex.
BMC Struct Biol
; 11: 28, 2011 Jun 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21672257
18.
Analysis of natural variants of the hepatitis C virus internal ribosome entry site reveals that primary sequence plays a key role in cap-independent translation.
Nucleic Acids Res
; 37(3): 957-71, 2009 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19106142
19.
Functional characterization of the ATPase-like activity displayed by a catalytic amyloid.
Biochim Biophys Acta Gen Subj
; 1865(1): 129729, 2021 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32916204
20.
M. jannaschii FtsZ, a key protein in bacterial cell division, is inactivated by peroxyl radical-mediated methionine oxidation.
Free Radic Biol Med
; 166: 53-66, 2021 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33588048