Detalles de la búsqueda
1.
TAPBPR employs a ligand-independent docking mechanism to chaperone MR1 molecules.
Nat Chem Biol
; 18(8): 859-868, 2022 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35725941
2.
Interaction of TAPBPR, a tapasin homolog, with MHC-I molecules promotes peptide editing.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 113(8): E1006-15, 2016 Feb 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26869717
3.
TAPBPR promotes antigen loading on MHC-I molecules using a peptide trap.
Nat Commun
; 12(1): 3174, 2021 05 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34039964
4.
High throughput pMHC-I tetramer library production using chaperone-mediated peptide exchange.
Nat Commun
; 11(1): 1909, 2020 04 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32312993
5.
Production of soluble pMHC-I molecules in mammalian cells using the molecular chaperone TAPBPR.
Protein Eng Des Sel
; 32(12): 525-532, 2019 12 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32725167
6.
Flavin Reductase Contributes to Pneumococcal Virulence by Protecting from Oxidative Stress and Mediating Adhesion and Elicits Protection Against Pneumococcal Challenge.
Sci Rep
; 8(1): 314, 2018 01 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29321514
7.
Crystal structure of a TAPBPR-MHC I complex reveals the mechanism of peptide editing in antigen presentation.
Science
; 358(6366): 1064-1068, 2017 11 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29025991
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