Detalles de la búsqueda
1.
Functionalized Prion-Inspired Amyloids for Biosensor Applications.
Biomacromolecules
; 22(7): 2822-2833, 2021 07 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34196531
2.
Design, synthesis and structure-activity evaluation of novel 2-pyridone-based inhibitors of α-synuclein aggregation with potentially improved BBB permeability.
Bioorg Chem
; 117: 105472, 2021 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34775206
3.
Small molecule inhibits α-synuclein aggregation, disrupts amyloid fibrils, and prevents degeneration of dopaminergic neurons.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 115(41): 10481-10486, 2018 10 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30249646
4.
Soluble Assemblies in the Fibrillation Pathway of Prion-Inspired Artificial Functional Amyloids are Highly Cytotoxic.
Biomacromolecules
; 21(6): 2334-2345, 2020 06 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32227922
5.
Coiled-coil inspired functional inclusion bodies.
Microb Cell Fact
; 19(1): 117, 2020 Jun 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32487230
6.
Staphylococcal Bap Proteins Build Amyloid Scaffold Biofilm Matrices in Response to Environmental Signals.
PLoS Pathog
; 12(6): e1005711, 2016 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27327765
7.
Combining Structural Aggregation Propensity and Stability Predictions To Redesign Protein Solubility.
Mol Pharm
; 15(9): 3846-3859, 2018 09 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30036481
8.
Protein Environment: A Crucial Triggering Factor in Josephin Domain Aggregation: The Role of 2,2,2-Trifluoroethanol.
Int J Mol Sci
; 19(8)2018 Jul 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30042316
9.
Prion-like proteins and their computational identification in proteomes.
Expert Rev Proteomics
; 14(4): 335-350, 2017 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28271922
10.
High-Throughput Screening Methodology to Identify Alpha-Synuclein Aggregation Inhibitors.
Int J Mol Sci
; 18(3)2017 Mar 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28257086
11.
Benzbromarone, Quercetin, and Folic Acid Inhibit Amylin Aggregation.
Int J Mol Sci
; 17(6)2016 Jun 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27322259
12.
Selection against toxic aggregation-prone protein sequences in bacteria.
Biochim Biophys Acta
; 1843(5): 866-74, 2014 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24472658
13.
The prion-like RNA-processing protein HNRPDL forms inherently toxic amyloid-like inclusion bodies in bacteria.
Microb Cell Fact
; 14: 102, 2015 Jul 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26160665
14.
Mammalian prion protein (PrP) forms conformationally different amyloid intracellular aggregates in bacteria.
Microb Cell Fact
; 14: 174, 2015 Nov 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26536866
15.
Harnessing prion-inspired amyloid self-assembly for sustainable and biocompatible proton conductivity.
Nanoscale Adv
; 6(10): 2669-2681, 2024 May 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38752140
16.
Gut microbiota produces biofilm-associated amyloids with potential for neurodegeneration.
Nat Commun
; 15(1): 4150, 2024 May 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38755164
17.
OligoBinders: Bioengineered Soluble Amyloid-like Nanoparticles to Bind and Neutralize SARS-CoV-2.
ACS Appl Mater Interfaces
; 15(9): 11444-11457, 2023 Mar 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36890692
18.
Amyloid Fibrils Formed by Short Prion-Inspired Peptides Are Metalloenzymes.
ACS Nano
; 17(17): 16968-16979, 2023 09 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37647583
19.
PITB: A high affinity transthyretin aggregation inhibitor with optimal pharmacokinetic properties.
Eur J Med Chem
; 261: 115837, 2023 Dec 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37837673
20.
Computational methods to predict protein aggregation.
Curr Opin Struct Biol
; 73: 102343, 2022 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35240456