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1.
Metal-free superoxide dismutase-1 and three different amyotrophic lateral sclerosis variants share a similar partially unfolded beta-barrel at physiological temperature.
J Biol Chem
; 284(49): 34382-9, 2009 Dec 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19805550
2.
Electron-transfer rates govern product distribution in electrochemically-driven P450-catalyzed dioxygen reduction.
J Inorg Biochem
; 105(10): 1350-3, 2011 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21930013
3.
Blue copper-binding domains.
Adv Protein Chem
; 60: 271-340, 2002.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12418180
4.
Detergent-insoluble aggregates associated with amyotrophic lateral sclerosis in transgenic mice contain primarily full-length, unmodified superoxide dismutase-1.
J Biol Chem
; 283(13): 8340-50, 2008 Mar 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18192269
5.
Binding of a single zinc ion to one subunit of copper-zinc superoxide dismutase apoprotein substantially influences the structure and stability of the entire homodimeric protein.
J Am Chem Soc
; 129(15): 4575-83, 2007 Apr 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17381088
6.
Local unfolding in a destabilized, pathogenic variant of superoxide dismutase 1 observed with H/D exchange and mass spectrometry.
J Biol Chem
; 281(26): 18167-76, 2006 Jun 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16644738
7.
Destabilization of apoprotein is insufficient to explain Cu,Zn-superoxide dismutase-linked ALS pathogenesis.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 102(30): 10516-21, 2005 Jul 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16020530
8.
Spectroscopic investigation of stellacyanin mutants: axial ligand interactions at the blue copper site.
J Am Chem Soc
; 125(37): 11314-28, 2003 Sep 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16220954
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