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1.
Structural and biophysical analyses of the skeletal dihydropyridine receptor ß subunit ß1a reveal critical roles of domain interactions for stability.
J Biol Chem
; 292(20): 8401-8411, 2017 05 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28351836
2.
Structural and functional analysis of the tandem ß-zipper interaction of a Streptococcal protein with human fibronectin.
J Biol Chem
; 286(44): 38311-38320, 2011 Nov 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21840989
3.
Molecular recognition of the disordered dihydropyridine receptor II-III loop by a conserved spry domain of the type 1 ryanodine receptor.
Clin Exp Pharmacol Physiol
; 36(3): 346-9, 2009 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19076161
4.
Chromatinized Protein Kinase C-θ: Can It Escape the Clutches of NF-κB?
Front Immunol
; 3: 260, 2012.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22969762
5.
A dihydropyridine receptor alpha1s loop region critical for skeletal muscle contraction is intrinsically unstructured and binds to a SPRY domain of the type 1 ryanodine receptor.
Int J Biochem Cell Biol
; 41(3): 677-86, 2009 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18761102
6.
The tandem beta-zipper model defines high affinity fibronectin-binding repeats within Staphylococcus aureus FnBPA.
J Biol Chem
; 282(35): 25893-902, 2007 Aug 31.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17606607
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