Detalles de la búsqueda
1.
Activation of apoptosis in NAF-1-deficient human epithelial breast cancer cells.
J Cell Sci
; 129(1): 155-65, 2016 Jan 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26621032
2.
The Fe-S cluster-containing NEET proteins mitoNEET and NAF-1 as chemotherapeutic targets in breast cancer.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 112(12): 3698-703, 2015 Mar 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25762074
3.
Integrated strategy reveals the protein interface between cancer targets Bcl-2 and NAF-1.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 111(14): 5177-82, 2014 Apr 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24706857
4.
A Combined Computational and Genetic Approach Uncovers Network Interactions of the Cyanobacterial Circadian Clock.
J Bacteriol
; 198(18): 2439-47, 2016 09 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27381914
5.
Structure-function analysis of NEET proteins uncovers their role as key regulators of iron and ROS homeostasis in health and disease.
Biochim Biophys Acta
; 1853(6): 1294-315, 2015 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25448035
6.
Active output state of the Synechococcus Kai circadian oscillator.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 110(40): E3849-57, 2013 Oct 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24043774
7.
Allosteric control in a metalloprotein dramatically alters function.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 110(3): 948-53, 2013 Jan 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23271805
8.
NAF-1 and mitoNEET are central to human breast cancer proliferation by maintaining mitochondrial homeostasis and promoting tumor growth.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 110(36): 14676-81, 2013 Sep 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23959881
9.
Characterization of Arabidopsis NEET reveals an ancient role for NEET proteins in iron metabolism.
Plant Cell
; 24(5): 2139-54, 2012 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22562611
10.
A point mutation in the [2Fe-2S] cluster binding region of the NAF-1 protein (H114C) dramatically hinders the cluster donor properties.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 70(Pt 6): 1572-8, 2014 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24914968
11.
Facile transfer of [2Fe-2S] clusters from the diabetes drug target mitoNEET to an apo-acceptor protein.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 108(32): 13047-52, 2011 Aug 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21788481
12.
NADPH inhibits [2Fe-2S] cluster protein transfer from diabetes drug target MitoNEET to an apo-acceptor protein.
J Biol Chem
; 287(15): 11649-55, 2012 Apr 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22351774
13.
Mutation of the His ligand in mitoNEET stabilizes the 2Fe-2S cluster despite conformational heterogeneity in the ligand environment.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 67(Pt 6): 516-23, 2011 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21636891
14.
Engineering the redox potential over a wide range within a new class of FeS proteins.
J Am Chem Soc
; 132(38): 13120-2, 2010 Sep 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20812736
15.
Binding of histidine in the (Cys)3(His)1-coordinated [2Fe-2S] cluster of human mitoNEET.
J Am Chem Soc
; 132(6): 2037-49, 2010 Feb 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20099820
16.
Identification of FTIR bands due to internal water molecules around the quinone binding sites in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides.
Biochemistry
; 48(6): 1220-9, 2009 Feb 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19161296
17.
Electron transfer from cytochrome c(2) to the reaction center: a transition state model for ionic strength effects due to neutral mutations.
Biochemistry
; 48(48): 11390-8, 2009 Dec 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19877711
18.
Resonance Raman studies of the (His)(Cys)3 2Fe-2S cluster of MitoNEET: comparison to the (Cys)4 mutant and implications of the effects of pH on the labile metal center.
Biochemistry
; 48(22): 4747-52, 2009 Jun 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19388667
19.
Redox characterization of the FeS protein MitoNEET and impact of thiazolidinedione drug binding.
Biochemistry
; 48(43): 10193-5, 2009 Nov 03.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19791753
20.
The novel 2Fe-2S outer mitochondrial protein mitoNEET displays conformational flexibility in its N-terminal cytoplasmic tethering domain.
Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun
; 65(Pt 7): 654-9, 2009 Jul 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19574633