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1.
Structural and functional interactions between the Ca2+-, ATP-, and caffeine-binding sites of skeletal muscle ryanodine receptor (RyR1).
J Biol Chem
; 297(3): 101040, 2021 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34352272
2.
A central core disease mutation in the Ca2+-binding site of skeletal muscle ryanodine receptor impairs single-channel regulation.
Am J Physiol Cell Physiol
; 317(2): C358-C365, 2019 08 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31166712
3.
Ca2+-mediated activation of the skeletal-muscle ryanodine receptor ion channel.
J Biol Chem
; 293(50): 19501-19509, 2018 12 14.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30341173
4.
G4941K substitution in the pore-lining S6 helix of the skeletal muscle ryanodine receptor increases RyR1 sensitivity to cytosolic and luminal Ca2.
J Biol Chem
; 293(6): 2015-2028, 2018 02 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29255089
5.
Ion-pulling simulations provide insights into the mechanisms of channel opening of the skeletal muscle ryanodine receptor.
J Biol Chem
; 292(31): 12947-12958, 2017 08 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28584051
6.
Channel Gating Dependence on Pore Lining Helix Glycine Residues in Skeletal Muscle Ryanodine Receptor.
J Biol Chem
; 290(28): 17535-45, 2015 Jul 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25998124
7.
Cardiac hypertrophy associated with impaired regulation of cardiac ryanodine receptor by calmodulin and S100A1.
Am J Physiol Heart Circ Physiol
; 305(1): H86-94, 2013 Jul 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23666671
8.
Modulation of sarcoplasmic reticulum Ca2+ release in skeletal muscle expressing ryanodine receptor impaired in regulation by calmodulin and S100A1.
Am J Physiol Cell Physiol
; 300(5): C998-C1012, 2011 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21289290
9.
Dysfunctional ryanodine receptor and cardiac hypertrophy: role of signaling molecules.
Am J Physiol Heart Circ Physiol
; 300(6): H2187-95, 2011 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21421818
10.
Regulation of ryanodine receptors by sphingosylphosphorylcholine: involvement of both calmodulin-dependent and -independent mechanisms.
Biochem Biophys Res Commun
; 401(2): 281-6, 2010 Oct 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20851108
11.
Single-channel properties of skeletal muscle ryanodine receptor pore Δ4923FF4924 in two brothers with a lethal form of fetal akinesia.
Cell Calcium
; 87: 102182, 2020 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32097819
12.
Thermodynamics of calmodulin binding to cardiac and skeletal muscle ryanodine receptor ion channels.
Proteins
; 74(1): 207-11, 2009 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18618700
13.
Two EF-hand motifs in ryanodine receptor calcium release channels contribute to isoform-specific regulation by calmodulin.
Cell Calcium
; 66: 62-70, 2017 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28807150
14.
mTOR signaling in mice with dysfunctional cardiac ryanodine receptor ion channel.
J Receptor Ligand Channel Res
; 8: 43-51, 2015.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26312014
15.
Inhibition of CaMKII does not attenuate cardiac hypertrophy in mice with dysfunctional ryanodine receptor.
PLoS One
; 9(8): e104338, 2014.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25093823
16.
Mass spectrometric analysis and mutagenesis predict involvement of multiple cysteines in redox regulation of the skeletal muscle ryanodine receptor ion channel complex.
Res Rep Biol
; 2011(2): 13-21, 2011 Jan.
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| MEDLINE | ID: mdl-21603587
17.
Single channel properties of heterotetrameric mutant RyR1 ion channels linked to core myopathies.
J Biol Chem
; 283(10): 6321-9, 2008 Mar 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18171678
18.
Knocking down type 2 but not type 1 calsequestrin reduces calcium sequestration and release in C2C12 skeletal muscle myotubes.
J Biol Chem
; 281(22): 15572-81, 2006 Jun 02.
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| MEDLINE | ID: mdl-16595676
19.
Probing the role of negatively charged amino acid residues in ion permeation of skeletal muscle ryanodine receptor.
Biophys J
; 89(1): 256-65, 2005 Jul.
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| MEDLINE | ID: mdl-15863483
20.
Calmodulin regulation and identification of calmodulin binding region of type-3 ryanodine receptor calcium release channel.
Biochemistry
; 44(45): 15074-81, 2005 Nov 15.
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| MEDLINE | ID: mdl-16274254