Detalles de la búsqueda
1.
Threonine 22 phosphorylation attenuates Hsp90 interaction with cochaperones and affects its chaperone activity.
Mol Cell
; 41(6): 672-81, 2011 Mar 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21419342
2.
Swe1Wee1-dependent tyrosine phosphorylation of Hsp90 regulates distinct facets of chaperone function.
Mol Cell
; 37(3): 333-43, 2010 Feb 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20159553
3.
Benzoate and Sorbate Salts: A Systematic Review of the Potential Hazards of These Invaluable Preservatives and the Expanding Spectrum of Clinical Uses for Sodium Benzoate.
Compr Rev Food Sci Food Saf
; 16(5): 868-880, 2017 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33371618
4.
Hsp90-dependent activation of protein kinases is regulated by chaperone-targeted dephosphorylation of Cdc37.
Mol Cell
; 31(6): 886-95, 2008 Sep 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18922470
5.
Maximising the yeast chronological lifespan.
Subcell Biochem
; 57: 145-59, 2012.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22094421
6.
Activity of the yeast zinc-finger transcription factor War1 is lost with alanine mutation of two putative phosphorylation sites in the activation domain.
Yeast
; 29(1): 39-44, 2012 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22113732
7.
Features of the Streptomyces hygroscopicus HtpG reveal how partial geldanamycin resistance can arise with mutation to the ATP binding pocket of a eukaryotic Hsp90.
FASEB J
; 25(11): 3828-37, 2011 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21778327
8.
Crystal structure of an Hsp90-nucleotide-p23/Sba1 closed chaperone complex.
Nature
; 440(7087): 1013-7, 2006 Apr 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16625188
9.
Hsp90 and phosphorylation of the Slt2(Mpk1) MAP kinase activation loop are essential for catalytic, but not non-catalytic, Slt2-mediated transcription in yeast.
Cell Stress Chaperones
; 27(3): 295-304, 2022 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35420390
10.
Resistance of yeasts to weak organic acid food preservatives.
Adv Appl Microbiol
; 77: 97-113, 2011.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22050823
11.
The Fps1p aquaglyceroporin facilitates the use of small aliphatic amides as a nitrogen source by amidase-expressing yeasts.
FEMS Yeast Res
; 10(5): 527-34, 2010 Aug 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20491941
12.
Hog1 mitogen-activated protein kinase phosphorylation targets the yeast Fps1 aquaglyceroporin for endocytosis, thereby rendering cells resistant to acetic acid.
Mol Cell Biol
; 27(18): 6446-56, 2007 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17620418
13.
The Hsp90/Cdc37p chaperone system is a determinant of molybdate resistance in Saccharomyces cerevisiae.
Yeast
; 26(6): 339-47, 2009 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19399909
14.
Chaperone ligand-discrimination by the TPR-domain protein Tah1.
Biochem J
; 413(2): 261-8, 2008 Jul 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18412542
15.
Novel stress responses facilitate Saccharomyces cerevisiae growth in the presence of the monocarboxylate preservatives.
Yeast
; 25(3): 169-77, 2008 Mar.
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| MEDLINE | ID: mdl-18240334
16.
UCS protein function is partially restored in the Saccharomyces cerevisiae she4 mutant with expression of the human UNC45-GC, but not UNC45-SM.
Cell Stress Chaperones
; 23(4): 609-615, 2018 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29288355
17.
Expressed as the sole Hsp90 of yeast, the alpha and beta isoforms of human Hsp90 differ with regard to their capacities for activation of certain client proteins, whereas only Hsp90beta generates sensitivity to the Hsp90 inhibitor radicicol.
FEBS J
; 274(17): 4453-63, 2007 Sep.
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| MEDLINE | ID: mdl-17681020
18.
Weak acid and alkali stress regulate phosphatidylinositol bisphosphate synthesis in Saccharomyces cerevisiae.
Biochem J
; 395(1): 73-80, 2006 Apr 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16316315
19.
Global phenotypic analysis and transcriptional profiling defines the weak acid stress response regulon in Saccharomyces cerevisiae.
Mol Biol Cell
; 15(2): 706-20, 2004 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-14617816
20.
Mutation of the Ser18 phosphorylation site on the sole Saccharomyces cerevisiae UCS protein, She4, can compromise high-temperature survival.
Cell Stress Chaperones
; 22(1): 135-141, 2017 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27888470