Detalles de la búsqueda
1.
Extracellular proteolysis in cancer: Proteases, substrates, and mechanisms in tumor progression and metastasis.
J Biol Chem
; 300(6): 107347, 2024 May 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38718867
2.
Activity-based protein profiling reveals active serine proteases that drive malignancy of human ovarian clear cell carcinoma.
J Biol Chem
; 298(8): 102146, 2022 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35716777
3.
Engineering of tissue inhibitor of metalloproteinases TIMP-1 for fine discrimination between closely related stromelysins MMP-3 and MMP-10.
J Biol Chem
; 298(3): 101654, 2022 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35101440
4.
The roles of proteases in prostate cancer.
IUBMB Life
; 75(6): 493-513, 2023 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36598826
5.
Climbing Up and Down Binding Landscapes through Deep Mutational Scanning of Three Homologous Protein-Protein Complexes.
J Am Chem Soc
; 143(41): 17261-17275, 2021 10 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34609866
6.
Quantitative mapping of binding specificity landscapes for homologous targets by using a high-throughput method.
Biochem J
; 477(9): 1701-1719, 2020 05 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32296833
7.
Directed evolution of the metalloproteinase inhibitor TIMP-1 reveals that its N- and C-terminal domains cooperate in matrix metalloproteinase recognition.
J Biol Chem
; 294(24): 9476-9488, 2019 06 14.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31040180
8.
Disulfide engineering of human Kunitz-type serine protease inhibitors enhances proteolytic stability and target affinity toward mesotrypsin.
J Biol Chem
; 294(13): 5105-5120, 2019 03 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30700553
9.
A potent, proteolysis-resistant inhibitor of kallikrein-related peptidase 6 (KLK6) for cancer therapy, developed by combinatorial engineering.
J Biol Chem
; 293(33): 12663-12680, 2018 08 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29934309
10.
Pre-equilibrium competitive library screening for tuning inhibitor association rate and specificity toward serine proteases.
Biochem J
; 475(7): 1335-1352, 2018 04 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29535275
11.
Development of High Affinity and High Specificity Inhibitors of Matrix Metalloproteinase 14 through Computational Design and Directed Evolution.
J Biol Chem
; 292(8): 3481-3495, 2017 02 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28087697
12.
An Acrobatic Substrate Metamorphosis Reveals a Requirement for Substrate Conformational Dynamics in Trypsin Proteolysis.
J Biol Chem
; 291(51): 26304-26319, 2016 Dec 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27810896
13.
Therapeutic Potential of Matrix Metalloproteinase Inhibition in Breast Cancer.
J Cell Biochem
; 118(11): 3531-3548, 2017 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28585723
14.
Combinatorial protein engineering of proteolytically resistant mesotrypsin inhibitors as candidates for cancer therapy.
Biochem J
; 473(10): 1329-41, 2016 05 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26957636
15.
Mesotrypsin Has Evolved Four Unique Residues to Cleave Trypsin Inhibitors as Substrates.
J Biol Chem
; 290(35): 21523-35, 2015 Aug 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26175157
16.
Zymogen activation confers thermodynamic stability on a key peptide bond and protects human cationic trypsin from degradation.
J Biol Chem
; 289(8): 4753-61, 2014 Feb 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24403079
17.
Sequence and conformational specificity in substrate recognition: several human Kunitz protease inhibitor domains are specific substrates of mesotrypsin.
J Biol Chem
; 289(47): 32783-97, 2014 Nov 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25301953
18.
Long-range electrostatic complementarity governs substrate recognition by human chymotrypsin C, a key regulator of digestive enzyme activation.
J Biol Chem
; 288(14): 9848-9859, 2013 Apr 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23430245
19.
Engineering Selective TIMPs Using a Counter-Selective Screening Strategy.
Methods Mol Biol
; 2747: 257-278, 2024.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38038946
20.
Matrix metalloproteinase-10 (MMP-10) interaction with tissue inhibitors of metalloproteinases TIMP-1 and TIMP-2: binding studies and crystal structure.
J Biol Chem
; 287(19): 15935-46, 2012 May 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22427646