Detalles de la búsqueda
1.
Glycerol 3-Phosphate Dehydrogenase: Role of the Protein Conformational Change in Activation of a Readily Reversible Enzyme-Catalyzed Hydride Transfer Reaction.
Biochemistry
; 63(8): 1016-1025, 2024 Apr 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38546289
2.
Triosephosphate Isomerase: The Crippling Effect of the P168A/I172A Substitution at the Heart of an Enzyme Active Site.
Biochemistry
; 62(20): 2916-2927, 2023 10 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37768194
3.
Utilization of Cofactor Binding Energy for Enzyme Catalysis: Formate Dehydrogenase-Catalyzed Reactions of the Whole NAD Cofactor and Cofactor Pieces.
Biochemistry
; 62(15): 2314-2324, 2023 08 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37463347
4.
The Role of Asn11 in Catalysis by Triosephosphate Isomerase.
Biochemistry
; 62(11): 1794-1806, 2023 06 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37162263
5.
Enabling Role of Ligand-Driven Conformational Changes in Enzyme Evolution.
Biochemistry
; 61(15): 1533-1542, 2022 08 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35829700
6.
Glycerol-3-Phosphate Dehydrogenase: The K120 and K204 Side Chains Define an Oxyanion Hole at the Enzyme Active Site.
Biochemistry
; 61(10): 856-867, 2022 05 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35502876
7.
Adenylate Kinase-Catalyzed Reactions of AMP in Pieces: Specificity for Catalysis at the Nucleoside Activator and Dianion Catalytic Sites.
Biochemistry
; 61(23): 2766-2775, 2022 12 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36413937
8.
Linear Free Energy Relationships for Enzymatic Reactions: Fresh Insight from a Venerable Probe.
Acc Chem Res
; 54(10): 2532-2542, 2021 05 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33939414
9.
The role of remote flavin adenine dinucleotide pieces in the oxidative decarboxylation catalyzed by salicylate hydroxylase.
Bioorg Chem
; 119: 105561, 2022 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34965488
10.
Adenylate Kinase-Catalyzed Reaction of AMP in Pieces: Enzyme Activation for Phosphoryl Transfer to Phosphite Dianion.
Biochemistry
; 60(35): 2672-2676, 2021 09 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34435776
11.
Protein-Ribofuranosyl Interactions Activate Orotidine 5'-Monophosphate Decarboxylase for Catalysis.
Biochemistry
; 60(45): 3362-3373, 2021 11 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34726391
12.
Origin of Free Energy Barriers of Decarboxylation and the Reverse Process of CO2 Capture in Dimethylformamide and in Water.
J Am Chem Soc
; 143(1): 137-141, 2021 01 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33375792
13.
Phosphodianion Activation of Enzymes for Catalysis of Central Metabolic Reactions.
J Am Chem Soc
; 143(7): 2694-2698, 2021 02 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33560827
14.
Orotidine 5'-Monophosphate Decarboxylase: The Operation of Active Site Chains Within and Across Protein Subunits.
Biochemistry
; 59(21): 2032-2040, 2020 06 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32374983
15.
Hydride Transfer Catalyzed by Glycerol Phosphate Dehydrogenase: Recruitment of an Acidic Amino Acid Side Chain to Rescue a Damaged Enzyme.
Biochemistry
; 59(51): 4856-4863, 2020 12 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33305938
16.
The Organization of Active Site Side Chains of Glycerol-3-phosphate Dehydrogenase Promotes Efficient Enzyme Catalysis and Rescue of Variant Enzymes.
Biochemistry
; 59(16): 1582-1591, 2020 04 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32250105
17.
Human Glycerol 3-Phosphate Dehydrogenase: X-ray Crystal Structures That Guide the Interpretation of Mutagenesis Studies.
Biochemistry
; 58(8): 1061-1073, 2019 02 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30640445
18.
Protein Flexibility and Stiffness Enable Efficient Enzymatic Catalysis.
J Am Chem Soc
; 141(8): 3320-3331, 2019 02 27.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30703322
19.
Role of the Carboxylate in Enzyme-Catalyzed Decarboxylation of Orotidine 5'-Monophosphate: Transition State Stabilization Dominates Over Ground State Destabilization.
J Am Chem Soc
; 141(34): 13468-13478, 2019 08 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31365243
20.
Uncovering the Role of Key Active-Site Side Chains in Catalysis: An Extended Brønsted Relationship for Substrate Deprotonation Catalyzed by Wild-Type and Variants of Triosephosphate Isomerase.
J Am Chem Soc
; 141(40): 16139-16150, 2019 10 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31508957