Detalles de la búsqueda
1.
Electrochemical evidence that pyranopterin redox chemistry controls the catalysis of YedY, a mononuclear Mo enzyme.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 112(47): 14506-11, 2015 Nov 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26561582
2.
Pyranopterin Coordination Controls Molybdenum Electrochemistry in Escherichia coli Nitrate Reductase.
J Biol Chem
; 290(41): 25164-73, 2015 Oct 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26297003
3.
Redox state of flavin adenine dinucleotide drives substrate binding and product release in Escherichia coli succinate dehydrogenase.
Biochemistry
; 54(4): 1043-52, 2015 Feb 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25569225
4.
Shifting the metallocentric molybdoenzyme paradigm: the importance of pyranopterin coordination.
J Biol Inorg Chem
; 20(2): 349-72, 2015 Mar.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25267303
5.
Pyranopterin conformation defines the function of molybdenum and tungsten enzymes.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 109(37): 14773-8, 2012 Sep 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22927383
6.
A new paradigm for electron transfer through Escherichia coli nitrate reductase A.
Biochemistry
; 53(28): 4549-56, 2014 Jul 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24960296
7.
Q-site occupancy defines heme heterogeneity in Escherichia coli nitrate reductase A (NarGHI).
Biochemistry
; 53(11): 1733-41, 2014 Mar 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24592999
8.
Electron-transfer pathways in the heme and quinone-binding domain of complex II (succinate dehydrogenase).
Biochemistry
; 53(10): 1637-46, 2014 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24559074
9.
A variant conferring cofactor-dependent assembly of Escherichia coli dimethylsulfoxide reductase.
Biochim Biophys Acta
; 1827(6): 730-7, 2013 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23481370
10.
A conserved lysine residue controls iron-sulfur cluster redox chemistry in Escherichia coli fumarate reductase.
Biochim Biophys Acta
; 1827(10): 1141-7, 2013 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23711795
11.
Correct assembly of iron-sulfur cluster FS0 into Escherichia coli dimethyl sulfoxide reductase (DmsABC) is a prerequisite for molybdenum cofactor insertion.
J Biol Chem
; 286(17): 15147-54, 2011 Apr 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21357619
12.
Perturbation of the quinone-binding site of complex II alters the electronic properties of the proximal [3Fe-4S] iron-sulfur cluster.
J Biol Chem
; 286(14): 12756-65, 2011 Apr 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21310949
13.
Protein crystallography reveals a role for the FS0 cluster of Escherichia coli nitrate reductase A (NarGHI) in enzyme maturation.
J Biol Chem
; 285(12): 8801-7, 2010 Mar 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20053990
14.
Escherichia coli succinate dehydrogenase variant lacking the heme b.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 104(46): 18007-12, 2007 Nov 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17989224
15.
The prokaryotic complex iron-sulfur molybdoenzyme family.
Biochim Biophys Acta
; 1778(9): 1897-929, 2008 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17964535
16.
Alternative sites for proton entry from the cytoplasm to the quinone binding site in Escherichia coli succinate dehydrogenase.
Biochemistry
; 47(35): 9107-16, 2008 Sep 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18690748
17.
Detection and interpretation of redox potential optima in the catalytic activity of enzymes.
Biochim Biophys Acta
; 1555(1-3): 54-9, 2002 Sep 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12206891
18.
Defining the Q-site of Escherichia coli fumarate reductase by site-directed mutagenesis, fluorescence quench titrations and EPR spectroscopy.
FEBS J
; 272(2): 313-26, 2005 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15654871
19.
Out of plane distortions of the heme b of Escherichia coli succinate dehydrogenase.
PLoS One
; 7(2): e32641, 2012.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22393428
20.
Evolutionary persistence of the molybdopyranopterin-containing sulfite oxidase protein fold.
Microbiol Mol Biol Rev
; 72(2): 228-48, table of contents, 2008 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18535145