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1.
The Structure of an NDR/LATS Kinase-Mob Complex Reveals a Novel Kinase-Coactivator System and Substrate Docking Mechanism.
PLoS Biol
; 13(5): e1002146, 2015 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25966461
2.
Site-saturation mutagenesis of position V117 in OXA-1 ß-lactamase: effect of side chain polarity on enzyme carboxylation and substrate turnover.
Biochemistry
; 51(14): 3143-50, 2012 Apr 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22429123
3.
Mutation of the active site carboxy-lysine (K70) of OXA-1 beta-lactamase results in a deacylation-deficient enzyme.
Biochemistry
; 48(26): 6136-45, 2009 Jul 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19485421
4.
The 1.4 A crystal structure of the class D beta-lactamase OXA-1 complexed with doripenem.
Biochemistry
; 48(50): 11840-7, 2009 Dec 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19919101
5.
The role of OXA-1 beta-lactamase Asp(66) in the stabilization of the active-site carbamate group and in substrate turnover.
Biochem J
; 410(3): 455-62, 2008 Mar 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18031291
6.
Structures of the class D carbapenemase OXA-24 from Acinetobacter baumannii in complex with doripenem.
J Mol Biol
; 406(4): 583-94, 2011 Mar 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21215758
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