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1.
Cosolvent and Crowding Effects on the Temperature- and Pressure-Dependent Dissociation Process of the α/ß-Tubulin Heterodimer.
Chemphyschem
; 20(9): 1098-1109, 2019 05 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30829441
2.
Osmolytes modify protein dynamics and function of tetrameric lactate dehydrogenase upon pressurization.
Phys Chem Chem Phys
; 21(24): 12806-12817, 2019 Jun 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31165827
3.
Antagonistic effects of natural osmolyte mixtures and hydrostatic pressure on the conformational dynamics of a DNA hairpin probed at the single-molecule level.
Phys Chem Chem Phys
; 20(19): 13159-13170, 2018 May 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29561039
4.
Exploring the influence of natural cosolvents on the free energy and conformational landscape of filamentous actin and microtubules.
Phys Chem Chem Phys
; 20(45): 28400-28411, 2018 Nov 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30238109
5.
Modulation of the Polymerization Kinetics of α/ß-Tubulin by Osmolytes and Macromolecular Crowding.
Chemphyschem
; 18(2): 189-197, 2017 Jan 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27813294
6.
Cosolvent and crowding effects on the polymerization kinetics of actin.
Phys Chem Chem Phys
; 17(13): 8330-7, 2015 Apr 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25376237
7.
Pressure-dependent electronic structure calculations using integral equation-based solvation models.
Biophys Chem
; 257: 106258, 2020 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31881504
8.
Cosolvent and Crowding Effects on the Temperature and Pressure Dependent Conformational Dynamics and Stability of Globular Actin.
J Phys Chem B
; 120(27): 6575-86, 2016 07 14.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27314563
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