Detalles de la búsqueda
1.
Penicillin-binding protein folding is dependent on the PrsA peptidyl-prolyl cis-trans isomerase in Bacillus subtilis.
Mol Microbiol
; 77(1): 108-27, 2010 Jul 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20487272
2.
Solution structure of the parvulin-type PPIase domain of Staphylococcus aureus PrsA--implications for the catalytic mechanism of parvulins.
BMC Struct Biol
; 9: 17, 2009 Mar 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19309529
3.
1H, 13C and 15N resonance assignments of the new lysostaphin family endopeptidase catalytic domain from Staphylococcus aureus.
Biomol NMR Assign
; 11(1): 69-73, 2017 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27943001
4.
NMR solution structure and characterization of substrate binding site of the PPIase domain of PrsA protein from Bacillus subtilis.
FEBS Lett
; 580(7): 1822-6, 2006 Mar 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16516208
5.
1H, 13C and 15N resonance assignments of the major extracytoplasmic domain of the cell shape-determining protein MreC from Bacillus subtilis.
Biomol NMR Assign
; 4(2): 235-8, 2010 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20623345
6.
Structure-function analysis of PrsA reveals roles for the parvulin-like and flanking N- and C-terminal domains in protein folding and secretion in Bacillus subtilis.
J Biol Chem
; 279(18): 19302-14, 2004 Apr 30.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-14976191
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