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1.
Comprehensive analysis of contributions from protein conformational stability and major histocompatibility complex class II-peptide binding affinity to CD4+ epitope immunogenicity in HIV-1 envelope glycoprotein.
J Virol
; 88(17): 9605-15, 2014 Sep 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24920818
2.
Influence of disulfide-stabilized structure on the specificity of helper T-cell and antibody responses to HIV envelope glycoprotein gp120.
J Virol
; 84(7): 3303-11, 2010 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20089653
3.
Antigen three-dimensional structure guides the processing and presentation of helper T-cell epitopes.
Mol Immunol
; 44(6): 1159-68, 2007 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16893568
4.
Conformational instability governed by disulfide bonds partitions the dominant from subdominant helper T-cell responses specific for HIV-1 envelope glycoprotein gp120.
Vaccine
; 33(25): 2887-96, 2015 Jun 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25944298
5.
Shaping T cell - B cell collaboration in the response to human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoprotein gp120 by peptide priming.
PLoS One
; 8(6): e65748, 2013.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23776539
6.
Structural basis for helper T-cell and antibody epitope immunodominance in bacteriophage T4 Hsp10. Role of disordered loops.
J Biol Chem
; 277(1): 161-8, 2002 Jan 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-11602571
7.
Proteolytic sensitivity and helper T-cell epitope immunodominance associated with the mobile loop in Hsp10s.
J Biol Chem
; 277(1): 155-60, 2002 Jan 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-11673463
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