Detalles de la búsqueda
1.
Phosphomimetic substitutions in TDP-43's transiently α-helical region suppress phase separation.
Biophys J
; 123(3): 361-373, 2024 Feb 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38178578
2.
Domain-specific modulatory effects of phosphomimetic substitutions on liquid-liquid phase separation of tau protein.
J Biol Chem
; 299(6): 104722, 2023 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37075845
3.
Regulatory mechanisms of tau protein fibrillation under the conditions of liquid-liquid phase separation.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(50): 31882-31890, 2020 12 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33262278
4.
Zinc promotes liquid-liquid phase separation of tau protein.
J Biol Chem
; 295(18): 5850-5856, 2020 05 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32229582
5.
Liquid-liquid phase separation of tau protein: The crucial role of electrostatic interactions.
J Biol Chem
; 294(29): 11054-11059, 2019 07 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31097543
6.
The role of liquid-liquid phase separation in aggregation of the TDP-43 low-complexity domain.
J Biol Chem
; 294(16): 6306-6317, 2019 04 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30814253
7.
Protein-solvent interfaces in human Y145Stop prion protein amyloid fibrils probed by paramagnetic solid-state NMR spectroscopy.
J Struct Biol
; 206(1): 36-42, 2019 04 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29679649
8.
Structural attributes of mammalian prion infectivity: Insights from studies with synthetic prions.
J Biol Chem
; 293(48): 18494-18503, 2018 11 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30275016
9.
Self-propagating, protease-resistant, recombinant prion protein conformers with or without in vivo pathogenicity.
PLoS Pathog
; 13(7): e1006491, 2017 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28704563
10.
Conformational Dynamics in the Core of Human Y145Stop Prion Protein Amyloid Probed by Relaxation Dispersion NMR.
Chemphyschem
; 20(2): 311-317, 2019 01 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30276945
11.
Amyloid fibrils from the N-terminal prion protein fragment are infectious.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 113(48): 13851-13856, 2016 11 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27849581
12.
Structural Studies of Amyloid Fibrils by Paramagnetic Solid-State Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy.
J Am Chem Soc
; 140(41): 13161-13166, 2018 10 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30295029
13.
Identification of prion protein-derived peptides of potential use in Alzheimer's disease therapy.
Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis
; 1864(6 Pt A): 2143-2153, 2018 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29604335
14.
Pharmacological Modulation of Three Modalities of CA1 Hippocampal Long-Term Potentiation in the Ts65Dn Mouse Model of Down Syndrome.
Neural Plast
; 2018: 9235796, 2018.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29849573
15.
Structural determinants of phenotypic diversity and replication rate of human prions.
PLoS Pathog
; 11(4): e1004832, 2015 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25875953
16.
Soluble polymorphic bank vole prion proteins induced by co-expression of quiescin sulfhydryl oxidase in E. coli and their aggregation behaviors.
Microb Cell Fact
; 16(1): 170, 2017 Oct 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28978309
17.
Soluble prion protein and its N-terminal fragment prevent impairment of synaptic plasticity by Aß oligomers: Implications for novel therapeutic strategy in Alzheimer's disease.
Neurobiol Dis
; 91: 124-131, 2016 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26949218
18.
Rapidly progressive Alzheimer's disease features distinct structures of amyloid-ß.
Brain
; 138(Pt 4): 1009-22, 2015 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25688081
19.
Conformational stability of mammalian prion protein amyloid fibrils is dictated by a packing polymorphism within the core region.
J Biol Chem
; 289(5): 2643-50, 2014 Jan 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24338015
20.
Conformational diversity in prion protein variants influences intermolecular beta-sheet formation.
EMBO J
; 29(1): 251-62, 2010 Jan 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19927125