Detalles de la búsqueda
1.
A structure-activity relationship study elucidating the mechanism of sequence-specific collagen recognition by the chaperone HSP47.
Bioorg Med Chem
; 18(11): 3767-75, 2010 Jun 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20471275
2.
Specific recognition of the collagen triple helix by chaperone HSP47: minimal structural requirement and spatial molecular orientation.
J Biol Chem
; 281(6): 3432-8, 2006 Feb 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16326708
3.
Specific recognition of the collagen triple helix by chaperone HSP47. II. The HSP47-binding structural motif in collagens and related proteins.
J Biol Chem
; 281(16): 11177-85, 2006 Apr 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16484215
4.
Synthesis of heterotrimeric collagen models containing Arg residues in Y-positions and analysis of their conformational stability.
Bioorg Med Chem Lett
; 14(1): 125-8, 2004 Jan 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-14684312
5.
Xaa-Arg-Gly triplets in the collagen triple helix are dominant binding sites for the molecular chaperone HSP47.
J Biol Chem
; 277(8): 6178-82, 2002 Feb 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-11751879
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