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1.
Efficient production of Trastuzumab Fab antibody fragments in Brevibacillus choshinensis expression system.
Protein Expr Purif
; 150: 109-118, 2018 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29857036
2.
Structure of a highly acidic ß-lactamase from the moderate halophile Chromohalobacter sp. 560 and the discovery of a Cs(+)-selective binding site.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 71(Pt 3): 541-54, 2015 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25760604
3.
Highly efficient production of VHH antibody fragments in Brevibacillus choshinensis expression system.
Protein Expr Purif
; 105: 23-32, 2015 Jan.
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| MEDLINE | ID: mdl-25286401
4.
Structural characteristics of alkaline phosphatase from the moderately halophilic bacterium Halomonas sp. 593.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 70(Pt 3): 811-20, 2014 Mar.
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| MEDLINE | ID: mdl-24598750
5.
Secretory production of single-chain antibody (scFv) in Brevibacillus choshinensis using novel fusion partner.
Appl Microbiol Biotechnol
; 97(19): 8569-80, 2013 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23334514
6.
Salt-dependent thermo-reversible α-amylase: cloning and characterization of halophilic α-amylase from moderately halophilic bacterium, Kocuria varians.
Appl Microbiol Biotechnol
; 89(3): 673-84, 2011 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20871989
7.
Salt Mediated Modulation of Autolysis of Thermolysin-Like Proteinase, Salilysin, Isolated from a Moderate Halophile, Chromohalobacter salexigens DSM3043.
Protein J
; 40(2): 223-233, 2021 04.
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| MEDLINE | ID: mdl-33502674
8.
The solubility of nucleobases in aqueous arginine solutions.
Arch Biochem Biophys
; 497(1-2): 90-6, 2010 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20346908
9.
Novel soluble expression technologies derived from unique properties of halophilic proteins.
Appl Microbiol Biotechnol
; 88(6): 1223-31, 2010 Dec.
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| MEDLINE | ID: mdl-20838790
10.
Halophilic beta-lactamase as a new solubility- and folding-enhancing tag protein: production of native human interleukin 1alpha and human neutrophil alpha-defensin.
Appl Microbiol Biotechnol
; 86(2): 649-58, 2010 Mar.
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| MEDLINE | ID: mdl-19902204
11.
Catalytic mechanism and evolutionary characteristics of thioredoxin from Halobacterium salinarum NRC-1.
Acta Crystallogr D Struct Biol
; 76(Pt 1): 73-84, 2020 Jan 01.
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| MEDLINE | ID: mdl-31909745
12.
Salt-enhanced processing, proteolytic activity and stability of halophilic thermolysin-like proteinase, salilysin, isolated from a moderate halophile, Chromohalobacter salexigens DSM3043.
Int J Biol Macromol
; 164: 77-86, 2020 Dec 01.
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| MEDLINE | ID: mdl-32668304
13.
Residue 134 determines the dimer-tetramer assembly of nucleoside diphosphate kinase from moderately halophilic bacteria.
FEBS Lett
; 582(7): 1049-54, 2008 Apr 02.
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| MEDLINE | ID: mdl-18319059
14.
Dimeric structure of nucleoside diphosphate kinase from moderately halophilic bacterium: contrast to the tetrameric Pseudomonas counterpart.
FEMS Microbiol Lett
; 268(1): 52-8, 2007 Mar.
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| MEDLINE | ID: mdl-17227453
15.
Unique Features of Halophilic Proteins.
Curr Protein Pept Sci
; 18(1): 65-71, 2017.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27320124
16.
Reversible Activation of Halophilic ß-lactamase from Methanol-Induced Inactive Form: Contrast to Irreversible Inactivation of Non-Halophilic Counterpart.
Protein J
; 36(3): 228-237, 2017 06.
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| MEDLINE | ID: mdl-28425008
17.
Opposing effects of NaCl on reversibility and thermal stability of halophilic beta-lactamase from a moderate halophile, Chromohalobacter sp. 560.
Biophys Chem
; 119(3): 316-20, 2006 Feb 01.
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| MEDLINE | ID: mdl-16256261
18.
Contribution of halophilic nucleoside diphosphate kinase sequence to the heat stability of chimeric molecule.
Protein Pept Lett
; 13(5): 525-30, 2006.
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| MEDLINE | ID: mdl-16800810
19.
Efficient expression of haloarchaeal nucleoside diphosphate kinase via strong porin promoter in moderately halophilic bacteria.
Protein Pept Lett
; 13(6): 611-5, 2006.
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| MEDLINE | ID: mdl-16842117
20.
Nucleoside Diphosphate Kinase from Psychrophilic Pseudoalteromonas sp. AS-131 Isolated from Antarctic Ocean.
Protein J
; 34(4): 275-83, 2015 Aug.
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| MEDLINE | ID: mdl-26242868