Detalles de la búsqueda
1.
Atomic-resolution three-dimensional structure of amyloid ß fibrils bearing the Osaka mutation.
Angew Chem Int Ed Engl
; 54(1): 331-5, 2015 Jan 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25395337
2.
Direct evidence for self-propagation of different amyloid-ß fibril conformations.
Neurodegener Dis
; 14(3): 151-9, 2014.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25300967
3.
Towards identifying preferred interaction partners of fluorinated amino acids within the hydrophobic environment of a dimeric coiled coil peptide.
Org Biomol Chem
; 8(6): 1382-6, 2010 Mar 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20204211
4.
Position-dependent effects of fluorinated amino acids on the hydrophobic core formation of a heterodimeric coiled coil.
Chemistry
; 15(31): 7628-36, 2009 Aug 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19579235
5.
Selection of a buried salt bridge by phage display.
Bioorg Med Chem Lett
; 19(14): 3924-7, 2009 Jul 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19369078
6.
Membrane binding and structure of de novo designed alpha-helical cationic coiled-coil-forming peptides.
Chemphyschem
; 7(6): 1361-71, 2006 Jun 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16680794
7.
Directing the secondary structure of polypeptides at will: from helices to amyloids and back again?
Org Biomol Chem
; 3(21): 3843-50, 2005 Nov 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16239998
8.
From alpha-helix to beta-sheet--a reversible metal ion induced peptide secondary structure switch.
Org Biomol Chem
; 3(14): 2500-2, 2005 Jul 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15999178
9.
A molecular dynamics study of the formation, stability, and oligomerization state of two designed coiled coils: possibilities and limitations.
Biophys J
; 89(6): 3701-13, 2005 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16150975
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