Detalles de la búsqueda
1.
Role of the Coiled-Coil Domain in Allosteric Activity Regulation in Soluble Guanylate Cyclase.
Biochemistry
; 62(10): 1568-1576, 2023 05 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37129924
2.
Structural Perspectives on the Mechanism of Soluble Guanylate Cyclase Activation.
Int J Mol Sci
; 22(11)2021 May 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34064029
3.
Structural insight into metallocofactor maturation in carbon monoxide dehydrogenase.
J Biol Chem
; 294(35): 13017-13026, 2019 08 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31296570
4.
Structure of the Catalytic Domain of the Class I Polyhydroxybutyrate Synthase from Cupriavidus necator.
J Biol Chem
; 291(48): 25264-25277, 2016 Nov 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27742839
5.
Corrole-protein interactions in H-NOX and HasA.
RSC Chem Biol
; 3(5): 571-581, 2022 May 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35656484
6.
Negative-Stain Electron Microscopy Reveals Dramatic Structural Rearrangements in Ni-Fe-S-Dependent Carbon Monoxide Dehydrogenase/Acetyl-CoA Synthase.
Structure
; 29(1): 43-49.e3, 2021 01 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32937101
7.
The Solvent-Exposed Fe-S D-Cluster Contributes to Oxygen-Resistance in Desulfovibrio vulgaris Ni-Fe Carbon Monoxide Dehydrogenase.
ACS Catal
; 10(13): 7328-7335, 2020 Jul 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32655979
8.
Crystallographic Characterization of the Carbonylated A-Cluster in Carbon Monoxide Dehydrogenase/Acetyl-CoA Synthase.
ACS Catal
; 10(17): 9741-9746, 2020 Sep 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33495716
9.
Redox-dependent rearrangements of the NiFeS cluster of carbon monoxide dehydrogenase.
Elife
; 72018 10 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30277213
10.
Waltzing around cofactors.
Elife
; 5: e13977, 2016 02 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26843316
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