Detalles de la búsqueda
1.
Dynamic ion pair behavior stabilizes single α-helices in proteins.
J Biol Chem
; 294(9): 3219-3234, 2019 03 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30593502
2.
Hypertrophic cardiomyopathy mutations in the calponin-homology domain of ACTN2 affect actin binding and cardiomyocyte Z-disc incorporation.
Biochem J
; 473(16): 2485-93, 2016 08 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27287556
3.
The Inner Centromere Protein (INCENP) Coil Is a Single α-Helix (SAH) Domain That Binds Directly to Microtubules and Is Important for Chromosome Passenger Complex (CPC) Localization and Function in Mitosis.
J Biol Chem
; 290(35): 21460-72, 2015 Aug 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26175154
4.
Histone deacetylase 3 indirectly modulates tubulin acetylation.
Biochem J
; 472(3): 367-77, 2015 Dec 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26450925
5.
Overview of harm reduction in prisons in seven European countries.
Harm Reduct J
; 13(1): 28, 2016 10 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27717368
6.
Stable single α-helices are constant force springs in proteins.
J Biol Chem
; 289(40): 27825-35, 2014 Oct 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25122759
7.
Myosin tails and single α-helical domains.
Biochem Soc Trans
; 43(1): 58-63, 2015 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25619246
8.
Cardiomyopathy mutations in the tail of ß-cardiac myosin modify the coiled-coil structure and affect integration into thick filaments in muscle sarcomeres in adult cardiomyocytes.
J Biol Chem
; 288(44): 31952-62, 2013 Nov 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24047955
9.
Palmitoylation of MPP1 (membrane-palmitoylated protein 1)/p55 is crucial for lateral membrane organization in erythroid cells.
J Biol Chem
; 293(8): 2786, 2018 02 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29475958
10.
Palmitoylation of MPP1 (membrane-palmitoylated protein 1)/p55 is crucial for lateral membrane organization in erythroid cells.
J Biol Chem
; 287(23): 18974-84, 2012 Jun 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22496366
11.
[Spectrin--variety of functions hidden in the structure]. / Spektryna--bogactwo funkcji ukrytych w strukturze.
Postepy Biochem
; 58(3): 245-54, 2012.
Artículo
en Polaco
| MEDLINE | ID: mdl-23373410
12.
The role of hydrophobic interactions in ankyrin-spectrin complex formation.
Biochim Biophys Acta
; 1798(11): 2084-9, 2010 Nov.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20682284
13.
The effect of the lipid-binding site of the ankyrin-binding domain of erythroid beta-spectrin on the properties of natural membranes and skeletal structures.
Cell Mol Biol Lett
; 15(3): 406-23, 2010 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20352359
14.
Determining Stable Single Alpha Helical (SAH) Domain Properties by Circular Dichroism and Atomic Force Microscopy.
Methods Mol Biol
; 1805: 185-211, 2018.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29971719
15.
A1603P and K1617del, Mutations in ß-Cardiac Myosin Heavy Chain that Cause Laing Early-Onset Distal Myopathy, Affect Secondary Structure and Filament Formation In Vitro and In Vivo.
J Mol Biol
; 430(10): 1459-1478, 2018 05 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29660325
16.
Characterization of long and stable de novo single alpha-helix domains provides novel insight into their stability.
Sci Rep
; 7: 44341, 2017 03 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28287151
17.
Human DHHC proteins: a spotlight on the hidden player of palmitoylation.
Eur J Cell Biol
; 91(2): 107-17, 2012 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22178113
18.
Key amino acid residues of ankyrin-sensitive phosphatidylethanolamine/phosphatidylcholine-lipid binding site of ßI-spectrin.
PLoS One
; 6(6): e21538, 2011.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21738695
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