Detalles de la búsqueda
1.
Pathogenic serum amyloid A 1.1 shows a long oligomer-rich fibrillation lag phase contrary to the highly amyloidogenic non-pathogenic SAA2.2.
J Biol Chem
; 288(4): 2744-55, 2013 Jan 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23223242
2.
Inflammation protein SAA2.2 spontaneously forms marginally stable amyloid fibrils at physiological temperature.
Biochemistry
; 50(43): 9184-91, 2011 Nov 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21942925
3.
Serum amyloid A 2.2 refolds into a octameric oligomer that slowly converts to a more stable hexamer.
Biochem Biophys Res Commun
; 407(4): 725-9, 2011 Apr 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21439938
4.
Mechanism of fibril formation by a 39-residue peptide (PAPf39) from human prostatic acidic phosphatase.
Biochemistry
; 48(48): 11582-91, 2009 Dec 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19902966
5.
Singlicate analysis: should this be the default for biomarker measurements using ligand-binding assays?
Bioanalysis
; 10(12): 909-912, 2018 06 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29923752
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