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1.
Strategy for Stabilization of CutA1 Proteins Due to Ion-Ion Interactions at Temperatures of over 100 °C.
Biochemistry
; 57(18): 2649-2656, 2018 05 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29648806
2.
Human ER Oxidoreductin-1α (Ero1α) Undergoes Dual Regulation through Complementary Redox Interactions with Protein-Disulfide Isomerase.
J Biol Chem
; 291(46): 23952-23964, 2016 Nov 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27703014
3.
Inhibition of the functional interplay between endoplasmic reticulum (ER) oxidoreduclin-1α (Ero1α) and protein-disulfide isomerase (PDI) by the endocrine disruptor bisphenol A.
J Biol Chem
; 289(39): 27004-27018, 2014 Sep 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25122773
4.
Structure and function of a TetR family transcriptional regulator, SbtR, from thermus thermophilus HB8.
Proteins
; 81(7): 1166-78, 2013 Jul.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23408580
5.
Site-specific relaxation of peptide bond planarity induced by electrically attracted proton/deuteron observed by neutron crystallography.
Protein Sci
; 32(10): e4765, 2023 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37624071
6.
Structural characterization of a trapped folding intermediate of pyrrolidone carboxyl peptidase from a hyperthermophile.
Biochemistry
; 51(31): 6089-96, 2012 Aug 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22799522
7.
The catalytic efficiency (kcat/Km) of the class A beta-lactamase Toho-1 correlates with the thermal stability of its catalytic intermediate analog.
Biochim Biophys Acta
; 1804(4): 684-91, 2010 Apr.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19883800
8.
Structure of indole-3-glycerol phosphate synthase from Thermus thermophilus HB8: implications for thermal stability.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 67(Pt 12): 1054-64, 2011 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22120743
9.
Crystal structure of TTHA0061, an uncharacterized protein from Thermus thermophilus HB8, reveals a novel fold.
Biochem Biophys Res Commun
; 400(2): 258-64, 2010 Sep 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20728427
10.
Structural basis of the initial binding of tRNA(Ile) lysidine synthetase TilS with ATP and L-lysine.
Structure
; 15(12): 1642-53, 2007 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18073113
11.
Confirmation of the formation of salt bridges in the denatured state of CutA1 protein using molecular dynamics simulations.
Biophys Physicobiol
; 16: 176-184, 2019.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31984170
12.
Evaluating the strengths of salt bridges in the CutA1 protein using molecular dynamic simulations: a comparison of different force fields.
FEBS Open Bio
; 9(11): 1939-1956, 2019 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31509647
13.
The confirmation of the denatured structure of pyrrolidone carboxyl peptidase under nondenaturing conditions: difference in helix propensity of two synthetic peptides with single amino acid substitution.
Proteins
; 71(2): 737-42, 2008 May 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17979195
14.
Structure of putative CutA1 from Homo sapiens determined at 2.05 A resolution.
Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun
; 64(Pt 5): 351-7, 2008 May 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18453701
15.
Ion-ion interactions in the denatured state contribute to the stabilization of CutA1 proteins.
Sci Rep
; 8(1): 7613, 2018 05 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29769700
16.
Hyper-thermostability of CutA1 protein, with a denaturation temperature of nearly 150 degrees C.
FEBS Lett
; 580(17): 4224-30, 2006 Jul 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16831434
17.
A demetallation method for IMP-1 metallo-ß-lactamase with restored enzymatic activity upon addition of metal ion(s).
Chembiochem
; 12(13): 1979-83, 2011 Sep 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21739563
18.
Construction of robust bio-nanotubes using the controlled self-assembly of component proteins of bacteriophage T4.
Small
; 6(17): 1873-9, 2010 Sep 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20661999
19.
The unusually slow relaxation kinetics of the folding-unfolding of pyrrolidone carboxyl peptidase from a hyperthermophile, Pyrococcus furiosus.
J Mol Biol
; 316(4): 991-1003, 2002 Mar 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-11884137
20.
An Insight into the pathway of the amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme obtained from a small-angle X-ray and neutron scattering study.
J Mol Biol
; 323(2): 237-51, 2002 Oct 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-12381318