Detalles de la búsqueda
1.
Loops constructing the substrate-binding site controlled the catalytic efficiency of Thermus thermophilus SG0.5JP17-16 laccase.
Biochimie
; 200: 60-67, 2022 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35613666
2.
The K428 residue from Thermus thermophilus SG0.5JP17-16 laccase plays the substantial role in substrate binding and oxidation.
J Biomol Struct Dyn
; 39(4): 1312-1320, 2021 Mar.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32056499
3.
Axial bonds at the T1 Cu site of Thermus thermophilus SG0.5JP17-16 laccase influence enzymatic properties.
FEBS Open Bio
; 9(5): 986-995, 2019 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30964606
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