Inmovilización de enzimas: micro-encapsulación de glutatión-S-transferasa / Immobilization of enzymes: micro-encapsulation of glutathione-S-transferase
Cadenazzi, Gabriela; Streitenberger, Sergio; Cerone, Silvia; Sansinanea, Aldo.
Acta bioquím. clín. latinoam
; 37(4): 401-404, dic. 2003. tab
Artículo
en Español
| LILACS | ID: lil-383828
En éste estudio se micro-encapsuló glutatión-S-transferasa (GST), enzima involucrada en la detoxificación de una amplia variedad de xenobióticos. Se determinaron las actividades enzimáticas de la enzima libre y de la microencapsulada. Se obtuvo GST de hígado de ratas, se purificó empleando SO (NH) y se trató con una solución de CaCI 0,2 M, carboxi-metilcelulosa 1 por ciento. Esta mezcla se agregó por goteo a una solución de alginato de sodio 0,75 por ciento, Tween 80 0,1 por ciento obteniéndose las microcápsulas. La actividad enzimática de GST fue determinada emplenado 1-cloro-2,4-dinitrobenceno (CDNB) como sustrato reaccionante con glutatión reducido (GSH). Una unidad de actividad enzimática (UE) de GST fue considerada como la cantidad de enzima capaz de producir 1 µmol de CDNB-GSH conjugado/min bajo las condiciones de ensayo. La actividad enzimática de enzima libre y en 1 g de esférulas fue de 4,2 y 1,9 UE, respectivamente. La actividad específica en el extracto enzimático crudo fue de 3,2 UE/mg proteína, y de 12,02 en la enzima purificada, lo que indica que el grado de purificación de la enzima fue de 4 veces con relación al extracto crudo. Se determinó la actividad enzimática en las esférulas a los 7, 14 y 21 días posteriores a la microencapsulación y no se establecieron variaciones significativas. Se concluye que la estructura de la enzima se mantuvo estable y que el alginato de sodio demuestra ser un excelente soporte para microencapsular
Biblioteca responsable:
AR144.1
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