Your browser doesn't support javascript.
loading
Show: 20 | 50 | 100
Results 1 - 4 de 4
Filter
Add more filters










Language
Publication year range
1.
Rev. biol. trop ; 51(2): 313-316, jun. 2003. tab
Article in English | LILACS | ID: lil-365923

ABSTRACT

The aqueous extract of Triumfetta semitriloba is part of the Costa Rican folk pharmacopoeia. It shows no in-vitro inhibitory action on the hydrolytic activity of porcine pancreatic amylase, lipase or proteases, thus diminishing the concern of intestinal malabsorption in human beings.


Subject(s)
Animals , Enzyme Inhibitors , Pancreas , Tiliaceae , Amylases , Endopeptidases , Hydrolysis , Lipase , Pancreas , Plant Extracts , Swine
2.
Rev Biol Trop ; 51(2): 313-6, 2003 Jun.
Article in English | MEDLINE | ID: mdl-15162723

ABSTRACT

The aqueous extract of Triumfetta semitriloba is part of the Costa Rican folk pharmacopoeia. It shows no in-vitro inhibitory action on the hydrolytic activity of porcine pancreatic amylase, lipase or proteases, thus diminishing the concern of intestinal malabsorption in human beings.


Subject(s)
Enzyme Inhibitors/pharmacology , Pancreas/enzymology , Tiliaceae/chemistry , Amylases/drug effects , Animals , Endopeptidases/drug effects , Hydrolysis/drug effects , Lipase/drug effects , Pancreas/drug effects , Plant Extracts/pharmacology , Swine
3.
Article in English | BINACIS | ID: bin-31549

ABSTRACT

La glucosilación no enzimática de proteínas ha sido implicada en la patogenia de las complicaciones secundarias de la diabetes mellitus. La acetilación reversible de las proteínas por la aspirina podría reducir el avance de la lesión bioquímica. La velocidad de acetilación de la albúmina por la aspirina a 37-C y pH = 7.30 fue determinada y se encontró que ocurría 2 órdenes de magnitud más rápidamente que la glucosilación, proponiendo una base para la posibilidad de tratar con aspirina el avance de las complicaciones secundarias de la diabetes mellitus en pacientes con buen control metabólico (AU)


Subject(s)
Humans , Serum Albumin/metabolism , Aspirin/pharmacology , Diabetes Mellitus/complications , Ovalbumin/metabolism , Acetylation
4.
Article in English | LILACS | ID: lil-44872

ABSTRACT

La glucosilación no enzimática de proteínas ha sido implicada en la patogenia de las complicaciones secundarias de la diabetes mellitus. La acetilación reversible de las proteínas por la aspirina podría reducir el avance de la lesión bioquímica. La velocidad de acetilación de la albúmina por la aspirina a 37-C y pH = 7.30 fue determinada y se encontró que ocurría 2 órdenes de magnitud más rápidamente que la glucosilación, proponiendo una base para la posibilidad de tratar con aspirina el avance de las complicaciones secundarias de la diabetes mellitus en pacientes con buen control metabólico


Subject(s)
Humans , Serum Albumin/metabolism , Aspirin/pharmacology , Diabetes Mellitus/complications , Ovalbumin/metabolism , Acetylation
SELECTION OF CITATIONS
SEARCH DETAIL
...