Health-promoting peptides in fermented beverages.

Since ancient times, the consumption of fermented low-alcoholic beverages has enjoyed widespread popularity in various countries, because of their distinct flavors and health benefits. Several studies have demonstrated that light to moderate alcohol consumption is associated with beneficial effects on human health, mainly in cardiovascular disease prevention. Fermented beverages have different non-ethanol components that confer beneficial health effects. These bioactive compounds are mainly peptides that have often been overlooked or poorly explored in numerous fermented beverages. The aim of this review is to provide knowledge and generate interest in the biological activities of peptides that are present and/or released during the fermentation process of widely consumed traditional fermented beverages. Additionally, a brief description of the microorganisms involved in these beverages is provided. Furthermore, this review also explores topics related to the detection, isolation, and identification of peptides, addressing the structure-activity relationships of both antioxidant and angiotensin-converting enzyme inhibitory (ACE-I) activities.

Fast Skeletal Muscle Troponin and Tropomyosin as a Dietary Source of Antidiabetic and Antihypertensive Bioactive Peptides: An In Silico Study / Troponina y Tropomiosina de Músculo Esquelético como Fuente Alimentaria de Péptidos Bioactivos Antidiabéticos y Antihipertensivos: Estudio In Silico

Background: The nutraceutical properties of food hydrolysates rely on multiple biochemical interactions involving the modulation of enzymes and cellular receptors. Numerous bioactive peptides released from troponin and tropomyosin digestion have been identified. Their characterization has mostly been performed by hydrolysis catalyzed by proteases unrelated to the human digestive system. Objective: This study aimed to determine the bioactive profile of beef, pork, and chicken meat by analyzing the frequency and pharmacokinetics of biopeptides released from troponin and tropomyosin. Methods:In silico digestion and biopeptide release frequency were studied by three parameters; bioactive fragments release frequency (AE), frequency percentage (W), and mean occurrence (AS), all stated on the BIOPEP-UWM platform. Further on, hydrolysis end-products were screened based on gastrointestinal-absorption probability and pharmacokinetic profiling performed on SwissADME, SwissTargetPrediction, and ADME/Tlab bioinformatics web tools. Statistical analyses were performed using a one-way ANOVA test. Results: Dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) and angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibiting biopeptides exhibited the highest release frequency. Moreover, W and ASparameters showed no significant difference (p>0.05) between the myofibrillar isoforms assessed. Seven biopeptides were classified as highly absorbable and reported optimal drug-likeness compliance. Although biopeptides hold good pharmacokinetic properties, the therapeutic potency of biopeptides showed to be lower than those of DPP-IV and ACE-inhibiting drugs. Conclusions: Troponin and tropomyosin are rich dietary sources of bioactive peptides, mainly DPP-IV and ACE inhibitors. Digestion end-products are mainly dipeptides with optimal pharmacokinetic and drug-like properties, suggesting a potential therapeutic application in hypertensive and hyperglycemic disorders

Antecedentes: Las propiedades nutracéuticas de los hidrolizados de alimentos dependen de múltiples interacciones bioquímicos que involucran la modulación de enzimas y receptores celulares. Se han identificado numerosos péptidos bioactivos liberados de la digestión de troponina y tropomiosina, pero su caracterización se ha llevado a cabo principalmente por hidrólisis catalizada por proteasas ajenas al sistema digestivo humano. Objetivo: Este estudio tuvo como objetivo determinar el perfil bioactivo de la carne de res, cerdo y pollo mediante el análisis de la frecuencia y farmacocinética de los biopéptidos liberados de la troponina y la tropomiosina. Métodos: Se estudió la digestión in silico y la frecuencia de liberación de biopéptidos mediante dos parámetros; frecuencia de liberación de fragmentos bioactivos (AE), frecuencia porcentual (W) y ocurrencia media (AS), ambos indicados en la plataforma BIOPEP-UWM. Más adelante, los productos finales de la hidrólisis se examinaron en función de la probabilidad de absorción gastrointestinal y el perfil farmacocinético realizado en las herramientas bioinformáticas SwissADME, SwissTargetPrediction y ADME/Tlab. El análisis estadístico se llevó a cabo mediante una prueba ANOVA de una vía. Resultados: Los biopéptidos inhibidores de la dipeptidil peptidasa IV (DPP-IV) y la enzima convertidora de angiotensina (ECA) exhibieron la mayor frecuencia de liberación. Además, los parámetros W y ASno mostraron diferencias significativas (p> 0.05) entre las isoformas miofibrilares evaluadas. Siete biopéptidos se clasificaron como altamente absorbibles e informaron un cumplimiento óptimo de similitud con el fármaco. Aunque los biopéptidos tienen propiedades farmacocinéticas adecuadas, su potencia terapéutica demostró ser menor que la de los fármacos inhibidores de la DPP-IV y la ACE. Conclusiones: La troponina y la tropomiosina son una fuente dietética rica en péptidos bioactivos, principalmente DPP-IV e inhibidores de la ACE. Los productos finales de la digestión son principalmente dipéptidos con propiedades farmacocinéticas óptimas y similares a la de los fármacos, lo que sugiere una aplicación terapéutica factible en trastornos hipertensivos e hiperglicémicos

Gliptins vs. Milk-derived Dipeptidyl-Peptidase IV Inhibiting Biopeptides: Physicochemical Characterization and Pharmacokinetic Profiling / Gliptinas vs. Biopéptidos Inhibidores de Dipeptidil-Peptidasa IV Derivados de la Leche: Caracterización Fisicoquímica y Perfil Farmacocinético

Background: Milk-derived biopeptides have reported in vitro dipeptidyl-peptidase IV (DPP-IV) inhibition, suggesting a glycemic-regulatory effect in Type 2 Diabetes Mellitus (T2DM). Nonetheless, the therapeutic application of these nutraceuticals is limited by the scarcity of knowledge regarding their pharmacokinetic profile. Objective: This study aimed to characterize and assess the pharmacokinetics of milk-derived biopeptides. Through an in silico comparative analysis with gliptins, we expected to identify enhanced properties in food-hydrolysates and suitable DPP-IV inhibiting peptides as candidates for T2DM therapy. Methods: A comparison between gliptins and biopeptides was conducted based on in silico evaluation of drug-likeness, physicochemical properties, pharmacokinetics, and synthetic accessibility. Suitable target proteins for gastrointestinal-absorbable biopeptides were determined as well. Data collection was performed on SwissADME, ADMETlab, DrugBank, SwissTargetPrediction, ChemDes, and BIOPEP-UWM platforms. Statistical analysis was carried out using a one-way ANOVA test. Results: Drug-likeness compliance showed no significant difference between gliptins and biopeptides (p>0.05) in three out of nine assessed rules, though gastrointestinal-absorbable biopeptides exhibited no significant difference with gliptins in five drug-likeness guidelines. The physicochemical evaluation revealed a significant difference (p<0.05) between both groups, with peptides exhibiting enhanced solubility, flexibility, and polarity. Nine out of thirty-six assessed biopeptides reported being likely gastrointestinal-absorbable molecules, from which six displayed ≥30% predicted bioavailability, two reported CYP450 interactions, and all were determined to be blood confined. Biopeptides showed a slightly lower clearance than gliptins yet counteracted by a significantly lower half-life. Moreover, synthetic accessibility scores indicated higher synthetic ease for biopeptides. In addition, absorbable bioactive peptides reported a considerable binding affinity to DPP-IV and Calpain-I. Conclusions: Compared to gliptins, gastrointestinal-absorbable biopeptides exhibit superior physicochemical properties (higher solubility, flexibility, and polarity), lesser CYP450 interactions, higher synthetic ease, and some reported an important affinity for DPP-IV and Calpain-I. Only a small fraction of milk-derived biopeptides are suitable drug-like compounds and feasible candidates for T2DM therapy; yet, testing their therapeutic potency remains subject to further studies

Antecedentes: Los biopéptidos derivados de la leche han mostrado inhibir la dipeptidil-peptidasa IV (DPP-IV) en ensayos in vitro, lo que sugiere una regulación de la glicemia en la Diabetes Mellitus Tipo 2 (DM2). Sin embargo, su uso terapéutico está limitado por el escaso conocimiento de sus propiedades farmacológicas. Objetivo: Caracterizar y evaluar el perfil farmacocinético de los biopéptidos derivados de la leche. Por medio de un análisis comparativo in silico, se buscó identificar propiedades de carácter superior a las gliptinas en los biopéptidos inhibidores de DPP-IV, así como posibles candidatos a agentes terapéuticos en la DMT2. Métodos: Se llevó a cabo una comparación entre las Gliptinas y los biopéptidos basada en la evaluación in silicode las características "d r ug - li ke", propiedades fisicoquímicas, farmacocinética y accesibilidad sintética. Adicionalmente, se determinaron posibles proteínas diana para los biopéptidos de alta probabilidad de absorción gastrointestinal. Los datos se obtuvieron en SwissADME, ADMETlab, DrugBank, SwissTargetPrediction, ChemDes y BIOPEP-UWM. El análisis estadístico se basó en un análisis de varianza (one-way ANOVA test). Resultados: El cumplimiento de las reglas de "drug-likeness" no mostró diferencias significativas entre las gliptinas y los biopéptidos (p>0.05) en tres de las nueve normas evaluadas, empero, los biopéptidos absorbibles no mostraron diferencias significativas con las gliptinas en cinco de estas. La evaluación fisicoquímica reveló una diferencia significativa (p>0.05) entre ambos grupos y una mayor solubilidad, flexibilidad y polaridad para los biopéptidos. Nueve de los treinta y seis biopéptidos estudiados reportaron alta probabilidad de absorción gastrointestinal, de los cuales seis presentaron una biodisponibilidad predicha ≥30%, dos reportaron interacciones con el CYP450, y todos mostraron permanecer confinados en sangre. Los biopéptidos mostraron una tasa de aclaramiento inferior a las gliptinas, sin embargo, contrarrestado por una vida-media significativamente menor. Los valores de accesibilidad sintética indicaron una mayor facilidad de síntesis para los biopéptidos. Por último, los biopéptidos absorbibles mostraron una considerable afinidad por la DPP-IV y la Calpaína-I. Conclusiones: Frente a las gliptinas, los biopéptidos absorbibles presentan: propiedades fisicoquímicas superiores (mayor solubilidad, flexibilidad y polaridad), menores interacciones con el CYP450, mayor facilidad de síntesis y algunos una importante afinidad por la DPP-IV y la Calpaína-I. Una mínima fracción de biopéptidos derivados de la leche son candidatos viables para la terapia de DM2; sin embargo, la determinación de su efectividad terapéutica permanece sujeta a futuros estudios

Efectos fisiológicos de los péptidos bioactivos derivados de las proteínas del lactosuero en la salud: Una revisión / Physiological health effects of whey protein-derived bioactive peptides: A review

RESUMEN El lactosuero es un subproducto derivado de la elaboración de queso. La calidad de la composición química de las proteínas del lactosuero las convierte en un sustrato ideal para la generación de péptidos con actividad biológica. La presente revisión tiene por objetivo analizar y discutir los efectos fisiológicos de los péptidos bioactivos derivados de las proteínas del lactosuero (PBDL) en la salud. Asimismo, este trabajo muestra detalladamente las estructuras químicas de las secuencias de los PBDL capaces de ejercer efectos favorables in vitro e in vivo e influir positivamente en los sistemas cardiovascular, endócrino e inmunológico. Sin embargo, las metodologías para generar PBDL de manera controlada, la dosificación y las concentraciones óptimas han sido poco exploradas. Por lo que es importante llevar a cabo investigación de frontera que permita avanzar el umbral del conocimiento vislumbrando la posibilidad de utilizar los PBDL como coadyuvantes en la prevención y tratamiento de enfermedades.

ABSTRACT Whey is a by-product of cheese production. The relevant chemical composition of whey proteins makes them an ideal substrate to release peptides with biological activity. The objective of this manuscript was to analyze and discuss the effects of whey-derived proteins bioactive peptides in health. Moreover, this review shows in detail sequences able to benefit human systems. Several in vitro and in vivo studies showed the capacity of these bioactive peptides to positively influence cardiovascular, endocrine and immune systems. However, the methodologies to obtain them in a controlled way, as well as dose and optimum concentrations have been scarcely explored. Therefore, it is necessary to conduct new research to improve knowledge that focuses on the possibility of using whey-derived bioactive peptides in the prevention and treatment of diseases.

Byproducts of aquaculture processes: development and prospective uses. Review / Subproductos de los procesos de acuicultura: desarrollo y usos prospectivos. Revisión

Background: Growing aquaculture production around the world generates an important environmental impact because of its waste volume, which reaches nearly 60%. These byproducts have important levels of protein and lipids that can be revaluated to obtain products that are of interest to the pharmaceutical and food industries such as bioactive peptides and functional properties. Recently, technologies have been applied to the isolation and purification of bioactive peptides according to their molecular weight, such as membrane separation techniques and chromatography. Currently, there are commercial products from fish protein hydrolysates that can be used in nutritional and pharmaceutical applications as a source of amino acids with different physiological functions. Objective: Give information on aquaculture byproducts, hydrolysis methods, methods of purification, bioactive peptides and functional properties and nutritional supplements. Methods: Science Direct, Springer Link, Wiley Online Library, and Scopus were reviewed using the keywords aquaculture products, protein hydrolysis, bioactive peptides, functional properties. For the selection of the articles, the year of publication, the language, the methodology used and the trajectory of the authors were taken into account. Conclusions: This review is a brief description of the use of aquaculture byproducts using different types of hydrolysis process and their multiple applications on several industries.

Antecedentes: El crecimiento de la producción acuícola en el mundo genera un importante impacto ambiental debido a su volumen de residuos, que alcanza casi el 60%. Estos subproductos tienen niveles importantes de proteínas y lípidos que pueden revaluarse para obtener productos que son de interés para las industrias farmacéutica y alimentaria, como péptidos bioactivos y propiedades funcionales. Recientemente, se han aplicado tecnologías para el aislamiento y la purificación de péptidos bioactivos de acuerdo con su peso molecular, así como técnicas de separación de membrana y cromatografía. Actualmente, hay productos comerciales de hidrolizados de proteína de pescado que pueden usarse en aplicaciones nutricionales y farmacéuticas como fuente de aminoácidos con diferentes funciones fisiológicas. Objetivo: Proporcionar información sobre subproductos de la acuicultura, métodos de hidrólisis, métodos de purificación, péptidos bioactivos, propiedades funcionales y suplementos nutricionales. Métodos: Se revisaron bases de datos como Science Direct, Springer Link, Wiley Online Library y Scopus usando palabras clave como productos de acuicultura, hidrólisis de proteínas, péptidos bioactivos, propiedades funcionales. Para la selección de los artículos se tuvo en cuenta el año de publicación, el idioma, la metodología empleada y la trayectoria de sus autores. Conclusiones: Esta revisión es una breve descripción del uso de subproductos acuícolas usando diferentes tipos de procesos de hidrólisis y sus múltiples aplicaciones en varias industrias.

Functional restructured meat: applications of ingredients derived from plants / Reestructurados cárnicos funcionales: aplicación de ingredientes derivados de plantas

Background: Meat is an important source of nutrients. However, in recent years their consumption is associated with chronic-degenerative diseases giving it the perception of "unhealthy food" Given that meat is an affordable source of quality protein; its improvement entails a huge challenge for the industry and science. Methods: The search and structured review of the literature in the last ten years in the scientific databases of articles related to the elaboration of restructured meat products with functional ingredients derived from plants. Objective: This work presents a general overview, as well as the most representative studies on the elaboration of restructured meat with ingredients from plants considered functional. Conclusions: The present review is intended to emphasize the use of plant natural ingredients in the elaboration of functional restructured meat products as an alternative for consumers allowing the inclusion of functional compounds beneficial to human health in their daily diet

Antecedentes: La carne es una fuente importante de nutrientes. Sin embargo, en los últimos años su consumo se asocia a enfermedades crónico-degenerativas dando la percepción de alimento poco saludable. Dado a que es una fuente accesible de proteína de calidad, su mejoramiento implica un enorme desafío para la industria y la ciencia de la carne. Método: La revisión estructurada de diversos artículos de investigación encontrados en bases de datos científicas, durante los últimos 10 años, relacionados a la elaboración de reestructurados cárnicos con derivados de plantas considerados funcionales. Objetivo: Este trabajo presenta una revisión general, de los estudios más representativos sobre la elaboración reestructurados cárnicos elaborados con derivados de plantas considerados como funcionales. Conclusión: La elaboración de productos reestructurados cárnicos funcionales con la utilización de derivados vegetales, puede considerarse una alternativa para los consumidores a fin de incluir compuestos funcionales beneficiosos para la salud humana en la dieta diaria

Actividad antiproliferativa de proteínas lácteas y sus derivados / Antiproliferative activity of milk proteins and their hydrolysates / Atividade antiproliferativa de proteínas lácteas e seus hidrolisados

Las proteínas alimentarias tienen un indudable valor nutricional. Son fuente de nitrógeno y de aminoácidos esenciales en el organismo. Además de su valor nutricional, existen cada vez más evidencias científicas que demuestran que las proteínas alimentarias y fragmentos derivados de las mismas pueden ejercer distintas actividades biológicas en el organismo. Se han descrito diferentes actividades biológicas de las proteínas de la leche como actividad antibacteriana, antiviral, antihipertensiva, antioxidante y antitumoral. El objetivo del presente trabajo fue evaluar la actividad antiproliferativa frente a nueve líneas cancerígenas de proteínas lácteas, de sus hidrolizados y péptidos sintetizados químicamente. El hidrolizado de caseínas presentó actividad antiproliferativa frente a la línea ce lular (K-562) con un IG50 de 2,4 μg/mL y un efecto dosis dependient...

Undoubtedly, dietary proteins have a high nutritional value. They are a source of nitrogen and essential aminoacids for our body. In addition to their nutritional value, there is growing scientific evidence showing that dietary proteins and protein fragments may exert different biological activities in the organism. It has been repo rted different biological activities of milk proteins, including antibacterial, antiviral, antihypertensive, antioxidant, and antitumor properties. The objective of this study was to assess the antiproliferative activity of milk proteins, their hydrolysates and chemically-synthesized peptides against nine human cancer cell lines. Casein hydrolysates showed antiproliferative activity against a cell line ( K-562) with a GI50 of 2.4 μg / mL and a dose-dependent effect.

As proteínas alimentícias têm um induvidávell valor nutricional. São fonte de nitrogeneo e de aminoácidos ácidose essenciais no organismo. Além do seu valor nutricional, existem cada vez mais evidências científicas que demonstram que as proteínas alimentícias e fragamentos derivados das mesmas podem exercer diferentes atividades biológicas no organismo. Foram descritas diferentes atividades biológicas das proteínas do leite como a atividade antibacteriana, antiviral, anti-hipertensiva, antioxidante e antitumoral. O objetivo do presente trabalho foi avaliar a atividade antiproliferativa frente a nove linhas cancerígenas de proteínas lácteas, dos seus hidrolisados e péptideos sintetizados quimicamente. O hidrolisado de caseínas presentó actividad antiproliferativa frente à linha celular (K-562) com um IG50 de 2,4 μg/mL e um efeito dose dependente.

Inhibición de la Enzima Convertidora de Angiotensina I con hidrolizados proteicos de Jatropha curcas / Angiotensin I-Converting Enzyme inhibition with protein hydrolysates from Jatropha curcas / InibiþÒo da Enzima Conversora de Angiotensina I com hidrolisados proteicos de Jatropha curcas

Se evaluó la actividad inhibitoria in vitro de los hidrolizados proteínicos obtenidos a partir de la harina desgrasada y del aislado proteínico provenientes del grano de Jatropha curcas L. sobre la actividad de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA-1), con la finalidad de emplearlos en un futuro para la formulación de alimentos funcionales. Los hidrolizados fueron obtenidos empleando alcalasa y el sistema enzimático pepsina-pancreatina. Se calculó la concentración media inhibitoria (IC50) para medir el grado de inhibición de la actividad enzimática de ECA-1. Fueron seleccionados los hidrolizados con el menor tiempo de hidrólisis (60 min) para evaluar la bioactividad, dado que las cinéticas de hidrólisis enzimática de la harina desgrasada y del aislado proteínico no encontraron diferencias significativas en el grado de hidrólisis para los tiempos de reacción en cada sistema (60, 90 y 120 min). Los valores de IC50 que presentaron el mejor efecto de inhibición sobre la ECA-I fueron 2,8 y 7,0 Ag/mL, obtenidos a partir del aislado proteínico con la enzima alcalasa y con el sistema secuencial pepsina-pancreatina, respectivamente. Los hidrolizados de J. curcas podrían ser incorporados en la elaboración de alimentos funcionales y ser aplicados en tratamientos para personas con hipertensión por su efecto inhibitorio sobre la ECA-I.(AU)

In vitro angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity was evaluated in protein hydrolysates from defatted meal and protein isolate from Jatropha curcas L. Seed, in order to determine their potential inclusion in functional food formulation. Hydrolysates were produced using Alcalase« or a sequential pepsin-pancreatin enzymatic system. Mean inhibitory concentration (IC50) was used to measure the degree of ACE enzymatic activity inhibition. Bioactivity was evaluated in the hydrolysates with the lowest hydrolysis time (60 min) given that no differences in degree of hydrolysis in terms of reaction time in each system were observed (60, 90 and 120 min) in the enzymatic hydrolysis kinetics for the defatted meal and protein isolate. The protein isolate exhibited the highest inhibitory effect, as seen in the IC50 values: 2.8 Ag/mL in the alcalase system and 7.0 Ag/mL in the pepsin-pancreatin system. Hydrolysates from J. curcas seed exhibit ACE inhibition and could be incorporated into functional foods or treatments for those suffering hypertension.(AU)

Foi avaliada a atividade inibitória in vitro dos hidrolisados proteicos obtidos a partir da farinha desengordurada e do isolado proteico provenientes do grÒo de Jatropha curcas L. sobre a atividade da enzima conversora de angiotensina I (ECA-1), com o objetivo de utilizá-los num futuro para a formulaþÒo de alimentos funcionais. Os hidrolisados foram obtidos usando alcalase e o sistema enzimático pepsina-pancreatina. Foi calculada a concentraþÒo média inibitória (IC50) para medir o grau de inibiþÒo da atividade enzimática da ECA-1. Foram selecionados os hidrolisados com o menor tempo de hidrólise (60 min.) para avaliar a bioatividade visto que as cinéticas de hidrólise enzimática da farinha desengordurada e do isolado proteico nÒo encontraram diferenþas significativas no grau de hidrólise para os tempos de reaþÒo para cada sistema (60, 90 e 120 min.). Os valores de IC50 que apresentaram o melhor efeito de inibiþÒo sobre a ECA-I foram 2.8 e 7.0 Ag/mL obtidos a partir do isolado proteico com a enzima alcalase e com o sistema sequencial pepsina-pancreatina respectivamente. Os hidrolisados de J. curcas poderiam ser incorporados na elaboraþÒo de alimentos funcionais e ser aplicados em tratamentos para pessoas com hipertensÒo por seu efeito inibitório sobre a ECA-I.(AU)

Inhibición de la Enzima Convertidora de Angiotensina I con hidrolizados proteicos de Jatropha curcas / Angiotensin I-Converting Enzyme inhibition with protein hydrolysates from Jatropha curcas / Inibição da Enzima Conversora de Angiotensina I com hidrolisados proteicos de Jatropha curcas

Se evaluó la actividad inhibitoria in vitro de los hidrolizados proteínicos obtenidos a partir de la harina desgrasada y del aislado proteínico provenientes del grano de Jatropha curcas L. sobre la actividad de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA-1), con la finalidad de emplearlos en un futuro para la formulación de alimentos funcionales. Los hidrolizados fueron obtenidos empleando alcalasa y el sistema enzimático pepsina-pancreatina. Se calculó la concentración media inhibitoria (IC50) para medir el grado de inhibición de la actividad enzimática de ECA-1. Fueron seleccionados los hidrolizados con el menor tiempo de hidrólisis (60 min) para evaluar la bioactividad, dado que las cinéticas de hidrólisis enzimática de la harina desgrasada y del aislado proteínico no encontraron diferencias significativas en el grado de hidrólisis para los tiempos de reacción en cada sistema (60, 90 y 120 min). Los valores de IC50 que presentaron el mejor efecto de inhibición sobre la ECA-I fueron 2,8 y 7,0 µg/mL, obtenidos a partir del aislado proteínico con la enzima alcalasa y con el sistema secuencial pepsina-pancreatina, respectivamente. Los hidrolizados de J. curcas podrían ser incorporados en la elaboración de alimentos funcionales y ser aplicados en tratamientos para personas con hipertensión por su efecto inhibitorio sobre la ECA-I.

In vitro angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity was evaluated in protein hydrolysates from defatted meal and protein isolate from Jatropha curcas L. Seed, in order to determine their potential inclusion in functional food formulation. Hydrolysates were produced using Alcalase® or a sequential pepsin-pancreatin enzymatic system. Mean inhibitory concentration (IC50) was used to measure the degree of ACE enzymatic activity inhibition. Bioactivity was evaluated in the hydrolysates with the lowest hydrolysis time (60 min) given that no differences in degree of hydrolysis in terms of reaction time in each system were observed (60, 90 and 120 min) in the enzymatic hydrolysis kinetics for the defatted meal and protein isolate. The protein isolate exhibited the highest inhibitory effect, as seen in the IC50 values: 2.8 µg/mL in the alcalase system and 7.0 µg/mL in the pepsin-pancreatin system. Hydrolysates from J. curcas seed exhibit ACE inhibition and could be incorporated into functional foods or treatments for those suffering hypertension.

Foi avaliada a atividade inibitória in vitro dos hidrolisados proteicos obtidos a partir da farinha desengordurada e do isolado proteico provenientes do grão de Jatropha curcas L. sobre a atividade da enzima conversora de angiotensina I (ECA-1), com o objetivo de utilizá-los num futuro para a formulação de alimentos funcionais. Os hidrolisados foram obtidos usando alcalase e o sistema enzimático pepsina-pancreatina. Foi calculada a concentração média inibitória (IC50) para medir o grau de inibição da atividade enzimática da ECA-1. Foram selecionados os hidrolisados com o menor tempo de hidrólise (60 min.) para avaliar a bioatividade visto que as cinéticas de hidrólise enzimática da farinha desengordurada e do isolado proteico não encontraram diferenças significativas no grau de hidrólise para os tempos de reação para cada sistema (60, 90 e 120 min.). Os valores de IC50 que apresentaram o melhor efeito de inibição sobre a ECA-I foram 2.8 e 7.0 µg/mL obtidos a partir do isolado proteico com a enzima alcalase e com o sistema sequencial pepsina-pancreatina respectivamente. Os hidrolisados de J. curcas poderiam ser incorporados na elaboração de alimentos funcionais e ser aplicados em tratamentos para pessoas com hipertensão por seu efeito inibitório sobre a ECA-I.

Lactosuero como fuente de péptidos bioactivos / Whey as a source of bioactive peptides

El lactosuero derivado de la elaboración de quesos casi siempre ha sido considerado como un desecho con poco valor comercial. Su destino sigue siendo uno de los problemas más serios que enfrenta la industria láctea a nivel mundial. En el mercado existen productos que incluyen al lactosuero como ingrediente, principalmente como medio para aumentar los sólidos lácteos a un bajo costo y, en menor grado, para aprovechar algunas de sus propiedades funcionales de las proteínas del suero, tales como, formación de espuma, retención de agua libre y espesante. Debido a una continua actividad de investigación, se está logrando incrementar el número de aplicaciones funcionales (como fuente de péptidos con actividad biológica: hipotensivos, antioxidantes, antitrombóticos e inmunomoduladores, entre otros) y nutricionales (como fuente de energía, aminoácidos esenciales, vitaminas y minerales), promoviendo así el empleo del lactosuero como ingrediente y como alimento funcional. En los últimos años, relativamente pocos estudios han reportado el papel que juegan algunas fracciones peptídicas del lactosuero sobre la salud de los consumidores, en comparación con las derivadas de las caseínas, que han recibido mayor atención. En la presente revisión se recopiló información, sobre las investigaciones realizadas para el aprovechamiento de la fracción proteica del lactosuero como fuente de péptidos bioactivos(AU)

Whey derived from cheese making operations has always been regarded as a low value waste. It´s destination is still one of the most serious problems faced by the dairy industry worldwide. Some food products in the market include whey as an ingredient, mainly as a way to increase dairy solids at a low cost, and to a lesser degree, to take advantage of its functional properties, such as foaming, water retention and thickening agent. Thanks to a continuous research activity, there has been an increase in the number of functional (as a source of peptides with biological activity: hypotensives, antioxidants, antithrombotics or immunomodulators, among others) and nutritional applications (as a source of energy, essential amino acids, vitamins and minerals), promoting the use of whey as an ingredient and a functional food. Recently, relatively few studies have reported the role that some whey peptide fractions play over the consumer´s health, in comparison with those derived from caseins. This review compiles information, regarding research done on whey as a source of bioactive peptides(AU)