Cosensitization to the 3 Nonhomologous Major Cashew Allergens Ana o 1, Ana o 2, and Ana o 3 Is Caused by IgE Cross-reactivity

Background: Cashew nuts often cause strong allergic reactions, which are even more severe than those of peanuts. Ana o 1 (vicilin), Ana o 2 (legumin), and Ana o 3 (2S albumin) are major cashew allergens. Cosensitization to all 3 nonhomologous cashew nut allergens has been observed. We hypothesize that this might be due to IgE cross-reactivity. Methods: IgE cross-inhibitions were performed with Ana o 1-3 using serum samples from cashew nut–allergic patients. The related hazelnut allergens Cor a 11, 9, and 14 were used as controls. For comparison, IgE cross-reactivity between the hazelnut allergens was investigated using serum samples from hazelnut-allergic patients. Results: The median percentages of cross-inhibition between Ana o 1, 2, and 3 were 84%-99%. In comparison, the median cross- inhibition values between hazelnut allergens were 33%-62%. The IC50 values revealed the highest IgE affinity to be to Ana o 3 and Cor a 14. Hazelnut legumin Cor a 9 inhibited IgE binding to Ana o 1, 2, and 3, with median percentages of 75%, 56%, and 48%, respectively. No cross-reactivity was observed between allergenic vicilins or between 2S albumins from cashew and hazelnut. Potentially cross-reactive peptides of Ana o 3 identified in silico overlapped with previously reported IgE epitopes of all 3 allergens. Conclusion: IgE with high affinity to Ana o 3 that cross-reacts with the other 2 major nonhomologous cashew nut allergens might be responsible for the high allergenic potency of cashew nut. These cross-reactive IgE types comprise the major fraction of specific IgE in cashew-allergic patients and might be responsible for cross-reactivity between unrelated tree nuts (AU)

Antecedentes: Los anacardos suelen provocar fuertes reacciones alérgicas, que son incluso más graves que las del maní. Ana o 1 (vicilina), Ana o 2 (legumina) y Ana o 3 (albúmina 2S) son los principales alérgenos del anacardo. Se ha observado cosensibilización a los 3 alérgenos no homólogos del anacardo. Nuestra hipótesis es que esto podría deberse a la reactividad cruzada de la IgE. Métodos : Se realizaron inhibiciones cruzadas de IgE con Ana o 1-3 utilizando muestras de suero de pacientes alérgicos al anacardo. Como controles se utilizaron los alérgenos de avellana relacionados Cor a 11, 9 y 14. A modo de comparación, se investigó la reactividad cruzada de IgE entre los alérgenos de la avellana utilizando muestras de suero de pacientes alérgicos a la avellana. Resultados : Los porcentajes medios de inhibición cruzada entre Ana o 1, 2 y 3 fueron del 84% al 99%. En comparación, los valores medios de inhibición cruzada entre alérgenos de avellana fueron del 33% al 62%. Los valores de IC50 revelaron que la mayor afinidad de IgE era Ana o 3 y Cor a 14. La legumina de avellana Cor a 9 inhibió la unión de IgE a Ana o 1, 2 y 3, con porcentajes medios de 75%, 56% y 48%. , respectivamente. No se observó reactividad cruzada entre vicilinas alergénicas ni entre albúminas 2S de anacardo y avellana. Los péptidos potencialmente de reacción cruzada de Ana o 3 identificados in silico se superpusieron con epítopos de IgE previamente informados de los 3 alérgenos. Conclusión : La IgE con alta afinidad por Ana o 3 que reacciona de forma cruzada con los otros 2 alérgenos principales no homólogos del anacardo podría ser responsable de la alta potencia alergénica del anacardo. Estos tipos de IgE de reacción cruzada comprenden la fracción principal de IgE específica en pacientes alérgicos al anacardo y podrían ser responsables de la reactividad cruzada entre frutos secos no relacionados (AU)

Molecular Allergy Diagnosis in Clinical Practice: Frequently Asked Questions

Considerable progress has been made in the field of molecular biology in recent years, enabling the study of sensitization to the individualcomponents of an allergenic source, a practice that has been termed molecular allergy diagnosis (MD) or component-resolved diagnosis (CRD).The present review provides the clinician with a practical approach to the use of MD by answering questions frequently asked by physicianson how MD can help improve the diagnosis of allergy in daily clinical practice.The article is divided into 3 sections. First, we provide a brief review of the importance for the clinician of knowing the main allergens inthe different allergenic sources, their structure, and their in vitro cross-reactivity before approaching MD (section A). Second, we reviewthe usefulness of MD in clinical practice (section B) and answer frequently asked questions on the subject. Finally, section C addresses theinterpretation of MD and its integration with other tools available for the diagnosis of allergy (AU)

En las últimas décadas ha habido un gran avance en el campo de la biología molecular permitiendo el estudio de la sensibilización acomponentes alergénicos individuales de una fuente alergénica. Dicha práctica se ha denominado Diagnóstico Molecular en alergia (DM)o Diagnóstico por Resolución de Componentes (CRD, según las iniciales en inglés).El propósito de la presente revisión es ofrecer al clínico un enfoque práctico para el uso del DM respondiendo preguntas frecuentes entrelos médicos sobre cómo puede ayudarnos a mejorar el diagnóstico de alergia en nuestra práctica clínica diaria.La revisión se divide en tres secciones. En primer lugar, se realiza una breve revisión sobre la importancia que tiene para el clínico conocerlos principales alérgenos de las diferentes fuentes alergénicas, su estructura y su reactividad cruzada in vitro antes de abordar el DM(apartado A). En segundo lugar, está el núcleo de la revisión sobre la utilidad del DM en la práctica clínica (apartado B) respondiendo alas preguntas frecuentes sobre el tema, y, finalmente, se añade un apartado (C) sobre la interpretación e integración del DM con el restode las herramientas disponibles para el diagnóstico de alergia (AU)

Association Between the Seed Storage Proteins 2S Albumin and 11S Globulin and Severe Allergic Reaction After Flaxseed Intake

Background: Given the increased popularity of flaxseed in meals, several cases of allergy to these seeds have been reported. Little is known about the allergens implicated in hypersensitivity reactions to flaxseed. The present study aimed to identify the allergens involved in IgE-mediated reactions in 5 patients with a clinical history of severe systemic symptoms after flaxseed consumption. Methods: Proteins that were potential allergens with IgE-binding capacity were purified from flaxseed extract using chromatography and identified via MALDI-TOF mass spectrometry. Immunoassays were performed using the 5 allergic patients’ sera tested individually and as a pool. Results: Immunoblotting of the flaxseed extract revealed a low-molecular-mass protein (around 13 kDa) in 4 of the 5 patients, while a protein of approximately 55 kDa was detected in 2 patients. The proteins were identified by mass spectrometry as flaxseed 2S albumin, which is included in the WHO/IUIS allergen nomenclature as Lin u 1, and 11S globulin. Inhibition assays revealed in vitro IgE-mediated cross-reactivity between Lin u 1 and peanut and cashew nut proteins, while IgE-mediated recognition of 11S globulin by patients’ sera was partially inhibited by several plant-derived sources. Conclusions: Seed storage proteins from flaxseed were involved in the development of severe symptoms in the 5 patients studied and exhibited cross-reactivity with other allergenic sources. Besides the severity of flaxseed allergy in patients sensitized to 2S albumin, this is the first time that 11S globulin has been identified as a potential allergen. Taking these data into account should ensure a more accurate diagnosis. (AU)

Antecedentes: Dada la creciente popularidad de la linaza en las comidas, se han notificado varios casos de alergia a estas semillas. La información acerca de los alérgenos implicados en las reacciones de hipersensibilidad a estas semillas es escasa. El presente trabajo pretende identificar los alérgenos implicados en las reacciones mediadas por IgE en cinco pacientes con una historia clínica de síntomas sistémicos graves tras el consumo de linaza. Métodos: Las proteínas susceptibles de ser alérgenos con capacidad de unir IgE se purificaron a partir del extracto de linaza mediante técnicas cromatográficas. Su identificación se realizó mediante espectrometría de masas MALDI-TOF. Se realizaron inmunoensayos con los sueros de los cinco pacientes alérgicos, utilizados de forma individual o como mezclas. Resultados: Cuatro de los cinco pacientes reconocieron una proteína de baja masa molecular (alrededor de 13 kDa) en inmunoensayos con extracto de linaza, mientras que dos pacientes reconocieron una proteína de aproximadamente 55 kDa. Se identificaron por espectrometría de masas como albúmina 2S de linaza, incluida en la nomenclatura de alérgenos de la OMS/IUIS como Lin u 1, y globulina 11S, respectivamente. Los ensayos de inhibición in vitro revelaron la existencia de reactividad cruzada de la Lin u 1 con las proteínas del cacahuete y del anacardo, mientras que el reconocimiento por parte de la IgE de la globulina 11S por parte de los sueros de los pacientes fue parcialmente inhibido por varias fuentes vegetales. Conclusiones: Las proteínas de almacenamiento de las semillas de lino estaban implicadas en el desarrollo de síntomas graves en cinco individuos y mostraron una reactividad cruzada con otras fuentes alergénicas. Además de la gravedad de la alergia a la linaza en los pacientes sensibilizados a la albúmina 2S, es la primera vez que se identifica la globulina 11S como un alérgeno potencial.

Patients With Atopic Dermatitis Sensitized to Pet Dander Mount IgE and T-Cell Responses to Mammalian Cystatins, Including the Human Self-Protein

Background: Immediate and delayed-type hypersensitivity reactions to pet-borne allergens are common in atopic diseases. In atopic dermatitis (AD), controversy surrounds the contribution to the disease of cross-reactivity to self-proteins. Human cystatin A and the cat allergen Fel d 3 belong to the cystatins, an evolutionary conserved protein family. The objective of the present study was to assess crossreactivity between mammalian cystatins and to analyze T-cell responses to cystatin in AD patients sensitized to pet dander. Methods: cDNA coding for dog cystatin was cloned from dog skin. Sera from 245 patients with IgE-mediated sensitization to cat and dog dander were tested for IgE binding to recombinantly expressed feline, canine, and human cystatin. Of these, 141 were also diagnosed with AD. Results: Cystatin-specific IgE was detected in 36 patients (14.7%), of whom 19 were considerably affected by AD. Within the AD patients, 9 had measurable IgE against all 3 cystatins. Cystatin-sensitized AD patients did not differ from non–cystatin-sensitized patients in terms of disease severity, age, or total IgE levels. T-cell cytokine measurements showed elevated IL-4 levels after stimulation with feline and human cystatin. Conclusion: The humoral response suggests that in addition to Fel d 3, the homologous protein from dog might play a role in allergy. Furthermore, human cystatin appears to be capable of driving a type 2 immune response in sensitized AD patients and may therefore be considered a so-called autoallergen, as proposed for other evolutionary conserved proteins. (AU)

Antecedentes: Las reacciones de hipersensibilidad de tipo inmediato y retardado a los alérgenos que están en las mascotas son comunes en las enfermedades atópicas. En este estudio, en pacientes con dermatitis atopica (DA), se analiza la reactividad cruzada con las autoproteínas y su contribución a la enfermedad. Tanto la cistatina A humana como el alérgeno felino Fel d 3 pertenecen a la familia de las cistatinas, una familia de proteínas conservadas evolutivamente. El objetivo del presente estudio fue evaluar la reactividad cruzada entre las cistatinas de mamíferos y analizar la respuestas de las células T a la cistatina en pacientes con DA sensibilizados a la caspa de las mascotas. Métodos: El ADNc que codifica la cistatina de perro se clonó a partir de piel de perro. Se analizaron sueros de 245 pacientes con sensibilización por IgE a la caspa de gato y perro para determinar la unión de IgE a cistatina felina, canina y humana expresada de forma recombinante, respectivamente. De estos 245 pacientes, 141 fueron diagnosticados de DA. Resultados: Se detectó IgE específica frente a cistatina en el 14,7% (36) de los pacientes, de los cuales 19 padecían DA. Dentro de los pacientes con DA, 9 tenían IgE medible contra las tres cistatinas. Los pacientes con DA sensibilizados frente a cistatina no difirieron de los pacientes no sensibilizados con cistatina en términos de gravedad de la enfermedad, edad o niveles totales de IgE. El análisis de citocinas de células T reveló niveles elevados de IL-4 después de la estimulación con cistatina felina y humana. Conclusión: La respuesta humoral sugiere que, además de Fel d 3, la proteína homóloga de perro también podría desempeñar un papel en la alergia. Además, la cistatina humana parece ser capaz de promover una respuesta inmune de tipo 2 en pacientes con DA sensibilizados y, por lo tanto, puede considerarse un autoalérgeno, como se ha propuesto para otras proteínas conservadas evolutivamente. (AU)

[Food allergies in paediatrics: Current concepts]. / Alergia alimentaria en la edad pediátrica, conceptos actuales.

The concept of allergic reaction currently includes all those where an immunological reaction depends on a reaction mediated by IgE, as well as those that involve other immune mechanisms, such as T-cell regulators. There are many different clinical situations, like the classic immediate reactions (IgE mediated) such as urticaria, angioedema, immediate vomiting, abdominal pain, both upper respiratory (aphonia or rhinitis) and lower (wheezing or dyspnoea) symptom, and cardiovascular symptoms. The reactions that involve more than one organ, such as anaphylaxis, which could be an anaphylactic shock if there is cardiovascular involvement. The clinical signs and symptoms produced by non-IgE mediated reactions are usually more insidious in how they start, such as vomiting hours after the ingestion of food in enterocolitis, diarrhoea after days or weeks from starting food, dermatitis sometime after starting food. In these cases it is more difficult to associate these clinical symptoms directly with food. In this article, we attempt to clarify some concepts such as sensitisation/allergy, allergen/allergenic source, or the relationship of different clinical situations with food allergy, in order to help the paediatrician on the one hand, to prescribe strict diets in case of a suspicion based on the cause/effect relationship with the food, and on the other hand not to introduce unnecessary diets that very often have to last an excessively long time, and could lead to nutritional deficiencies in the children.

Neutralización heteróloga e interacción de amanitinas con venenos de Bothropsy Crotalus y de abeja / Heterologous neutralization and interaction of toxic amanitins with Bothrops and Crotalus venoms, and honey bee venom / Neutralização heteróloga e interação das amanitinas tóxicas com veneno de Bothrops e Crotalus e veneno de abelha

En el presente trabajo se examinó la interacción de las amanitinas de Amanita phalloides (Basidiomycetes) con los venenos de las serpientes Bothrops neuwiedi diporus ("yarará pequeña"), B. alternatus ("yarará grande"), Crotalus durissus terrificus ("serpiente de cascabel") y de la abeja mielera Apis mellifera. Se aplicaron las técnicas de Ouchterlony, inmunotransferencia, electroforesis rocket y electroforesis en gel de poliacrilamida a los anti-venenos y anti-toxinas obtenidos por inmunización en caballos y/o en conejos. Los anti­sueros de serpientes y las amanitinas reaccionaron en forma cruzada, así como el veneno de abeja y las amanitinas. Cuando los venenos de Bothrops neuwiedii diporus y Crotalus durissus terrificus se preincubaron con las amanitinas y se analizaron por electroforesis en gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sodio (dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis: SDS-PAGE), algunas bandas de proteínas desaparecieron y otras se redujeron notablemente. Estos resultados revelan por primera vez la interacción y la degradación de las proteínas de los venenos de serpientes por las amanitinas. Por otra parte, la modificación del tiempo de coagulación de la sangre humana, debida a los venenos, se corrigió con los ciclopéptidos de Amanita. Estos resultados también se informan por primera vez en este trabajo. La presencia de polipéptidos tóxicos en los venenos de serpientes y abejas, así como en A. phalloides y la reactividad cruzada demostradas en este trabajo, sugieren la existencia de epítopos comunes a todos ellos. Teniendo en cuenta estas reacciones, el uso de anti-venenos heterólogos parece ser de utilidad en el tratamiento del envenenamiento.

In the present work, the interaction of the amanitins of Amanita phalloides (Basidiomycetes) with the venoms of Bothrops neuwiedi diporus ("small yarará snake"), B. alternatus ("big yarará"), Crotalus durissus terrificus ("rattlesnake"), and honey bee Apis mellifera was examined. Ouchterlony, immunotransfer, rocket-electrophoresis, and polyacrylamide gel electrophoresis techniques were applied to anti-venoms and anti-toxins obtained by immunization in horses and/or in rabbits. Snake antisera and amanitins cross-reacted as well as bee venom and amanitins. When venoms of Bothrops neuwiedii diporus and Crotalus durissus terrificus were preincubated with amanitins and analysed by sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), some protein bands disappeared and others were significantly reduced. These results reveal for the first time the interaction and degradation of proteins in snake venoms by amanitins. Moreover, the modification of the human blood clotting time due to snake venoms was corrected by the Amanita cyclopeptides. These results are also reported for the first time in this work. The occurrence of toxic polypeptides in the snake and bee venoms as well as in A. phalloides, and the cross-reactivity demostrated herein, suggest the occurrence of epitopes common to all of them. Taking into account these reactions,the use of heterologous anti-venoms seems to be of value in envenomation treatment.

No presente trabalho foi examinada a interação das amanitinas de Amanita phalloides (Basidiomy­cetes) com os venenos das serpentes Bothrops neuwiedi diporus ("jararaca-cruzeira"), B. alternatus ("urutu"), Crotalus durissus terrificus ("serpente cascavel") e da abelha-europeia Apis mellifera. Foram aplicadas as técnicas de Ouchterlony, imunotransferência, eletroforese rocket e eletroforese em gel de poliacrilamida aos anti-venenos e anti-toxinas obtidos por imunização em cavalos e/ou em coelhos. Os anti-soros de serpentes e as amanitinas reagiram em forma cruzada, bem como o veneno de abelha e as amanitinas. Quando os venenos de Bothrops neuwiedii diporus e Crotalus durissus terrificus foram incubados previamente com as amanitinas e foram analisados por eletroforese em gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sódio (dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis: SDS-PAGE), algumas faixas de proteínas desapareceram e outras se reduziram notavelmente. Estes resultados revelam por primeira vez a interação e a degradação das proteínas dos venenos de serpentes pelas amanitinas. Por outra parte, a modificação do tempo de coagulação do sangue humano, devido aos venenos, se corrigiu com os ciclopeptídeos de Amanita. Estes resultados também se informam por primeira vez neste trabalho. A presença de polipeptídeos tóxicos nos venenos de serpentes e abelhas, bem como em A. phalloides e a reatividade cruzada demonstradas neste trabalho, sugerem a existência de epítopos comuns a todos eles. Levando em consideração estas reações, o uso de anti-venenos heterólogos parece ser de utilidade no tratamento do envenenamento.

Neutralización heteróloga e interacción de amanitinas con venenos de Bothropsy Crotalus y de abeja / Heterologous neutralization and interaction of toxic amanitins with Bothrops and Crotalus venoms, and honey bee venom / NeutralizaþÒo heteróloga e interaþÒo das amanitinas tóxicas com veneno de Bothrops e Crotalus e veneno de abelha

En el presente trabajo se examinó la interacción de las amanitinas de Amanita phalloides (Basidiomycetes) con los venenos de las serpientes Bothrops neuwiedi diporus ("yarará pequeña"), B. alternatus ("yarará grande"), Crotalus durissus terrificus ("serpiente de cascabel") y de la abeja mielera Apis mellifera. Se aplicaron las técnicas de Ouchterlony, inmunotransferencia, electroforesis rocket y electroforesis en gel de poliacrilamida a los anti-venenos y anti-toxinas obtenidos por inmunización en caballos y/o en conejos. Los anti¡sueros de serpientes y las amanitinas reaccionaron en forma cruzada, así como el veneno de abeja y las amanitinas. Cuando los venenos de Bothrops neuwiedii diporus y Crotalus durissus terrificus se preincubaron con las amanitinas y se analizaron por electroforesis en gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sodio (dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis: SDS-PAGE), algunas bandas de proteínas desaparecieron y otras se redujeron notablemente. Estos resultados revelan por primera vez la interacción y la degradación de las proteínas de los venenos de serpientes por las amanitinas. Por otra parte, la modificación del tiempo de coagulación de la sangre humana, debida a los venenos, se corrigió con los ciclopéptidos de Amanita. Estos resultados también se informan por primera vez en este trabajo. La presencia de polipéptidos tóxicos en los venenos de serpientes y abejas, así como en A. phalloides y la reactividad cruzada demostradas en este trabajo, sugieren la existencia de epítopos comunes a todos ellos. Teniendo en cuenta estas reacciones, el uso de anti-venenos heterólogos parece ser de utilidad en el tratamiento del envenenamiento.(AU)

In the present work, the interaction of the amanitins of Amanita phalloides (Basidiomycetes) with the venoms of Bothrops neuwiedi diporus ("small yarará snake"), B. alternatus ("big yarará"), Crotalus durissus terrificus ("rattlesnake"), and honey bee Apis mellifera was examined. Ouchterlony, immunotransfer, rocket-electrophoresis, and polyacrylamide gel electrophoresis techniques were applied to anti-venoms and anti-toxins obtained by immunization in horses and/or in rabbits. Snake antisera and amanitins cross-reacted as well as bee venom and amanitins. When venoms of Bothrops neuwiedii diporus and Crotalus durissus terrificus were preincubated with amanitins and analysed by sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), some protein bands disappeared and others were significantly reduced. These results reveal for the first time the interaction and degradation of proteins in snake venoms by amanitins. Moreover, the modification of the human blood clotting time due to snake venoms was corrected by the Amanita cyclopeptides. These results are also reported for the first time in this work. The occurrence of toxic polypeptides in the snake and bee venoms as well as in A. phalloides, and the cross-reactivity demostrated herein, suggest the occurrence of epitopes common to all of them. Taking into account these reactions,the use of heterologous anti-venoms seems to be of value in envenomation treatment.(AU)

No presente trabalho foi examinada a interaþÒo das amanitinas de Amanita phalloides (Basidiomy¡cetes) com os venenos das serpentes Bothrops neuwiedi diporus ("jararaca-cruzeira"), B. alternatus ("urutu"), Crotalus durissus terrificus ("serpente cascavel") e da abelha-europeia Apis mellifera. Foram aplicadas as técnicas de Ouchterlony, imunotransferÛncia, eletroforese rocket e eletroforese em gel de poliacrilamida aos anti-venenos e anti-toxinas obtidos por imunizaþÒo em cavalos e/ou em coelhos. Os anti-soros de serpentes e as amanitinas reagiram em forma cruzada, bem como o veneno de abelha e as amanitinas. Quando os venenos de Bothrops neuwiedii diporus e Crotalus durissus terrificus foram incubados previamente com as amanitinas e foram analisados por eletroforese em gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sódio (dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis: SDS-PAGE), algumas faixas de proteínas desapareceram e outras se reduziram notavelmente. Estes resultados revelam por primeira vez a interaþÒo e a degradaþÒo das proteínas dos venenos de serpentes pelas amanitinas. Por outra parte, a modificaþÒo do tempo de coagulaþÒo do sangue humano, devido aos venenos, se corrigiu com os ciclopeptídeos de Amanita. Estes resultados também se informam por primeira vez neste trabalho. A presenþa de polipeptídeos tóxicos nos venenos de serpentes e abelhas, bem como em A. phalloides e a reatividade cruzada demonstradas neste trabalho, sugerem a existÛncia de epítopos comuns a todos eles. Levando em consideraþÒo estas reaþ§es, o uso de anti-venenos heterólogos parece ser de utilidade no tratamento do envenenamento.(AU)

Evaluación de dos pruebas de inmunoblot con antígeno hidatídico de caprino y ovino para el diagnóstico de equinococosis humana / Evaluation of two immunoblot tests with goat and sheep hydatid antigen for human echinococcosis diagnosis

Para estimar el valor diagnóstico del antígeno hidatídico de caprino y de ovino en la prueba de inmunoblot para echinococosis quística, se usó 135 sueros, de los cuales 70 procedían de pacientes con hidatidosis confirmada por el hallazgo de protoescólices y membrana en el estudio anatomopatológico con la pieza quirúrgica; 45 a pacientes con otras enfermedades parasitarias y 20 a personas aparentemente sanas. La sensibilidad, la especificidad, el valor predictivo positivo y negativo de la prueba de inmunoblot, con antígeno hidatídico de caprino fue de 92,8%, 100%, 100% y 92,8%, respectivamente; mientras que de ovino fueron 91,4%, 95,3%, 95,5% y 91,1%, respectivamente. El índice kappa fue de 0,93 para el antígeno caprino y de 0,86 con el ovino en relación con el estudio anatomopatológico. Se recomienda el uso de ambos antígenos para el diagnóstico serológico de la equinococosis quística humana.

To estimate the diagnosis value of goat and ovine antigen for echinococcosis immunoblot test, 135 serums were used, of which 70 were coming from patients with hydatid disease confirmed by the finding of proto scolex and membrane in the pathology study of surgical piece, 45 from patients with other parasitic diseases and 20 apparently healthy people. The sensitivity, the specificity, positive and negative predictive value of immunoblot test, with hidatyd antigen of goat was of 92.8%, 100%, 100%, 92.8%, respectively, than for ovine antigen was 91.4%, 95.3%, 95.5%, 91.1%, respectively. Kappa index was 0.93 for goat antigen and 0.86 with sheep in relation to the pathological study. We recommended the use of both antigens for the serologic diagnosis of human echinococcosis.