Your browser doesn't support javascript.
loading
Mostrar: 20 | 50 | 100
Resultados 1 - 3 de 3
Filtrar
Más filtros











Intervalo de año de publicación
1.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;49(2): 221-228, jun. 2015. ilus, tab
Artículo en Español | BINACIS | ID: bin-134019

RESUMEN

A partir del reciente hallazgo de campos electromagnéticos planares en sistemas proteicos, se propone un mecanismo para explicar la seleccion, atraccion y acople de peptidos con las moleculas de HLA-II para su posterior presentacion a celulas T-Helper. El mecanismo aqui planteado explica dichos acoples por primera vez sin recurrir al paradigma de acople molecular "Llave-Cerrojo". Aplicando estos patrones electromagneticos, se disenaron ocho peptidos con mejor capacidad acoplante con la molecula de HLA-II que el peptido de acople universal conocido como CLIP, lo cual indica que esta metodologia facilita el diseno de peptidos-vacuna con altos valores de binding. Estos patrones electromagneticos descubiertos por los autores permitieron tambien explicar la capacidad de acople universal del peptido CLIP, asi como proporcionar multiples soluciones a problemas de la Bioquimica y la Inmunologia Molecular que seran expuestos en trabajos posteriores.(AU)


Following the recent discovery of planar electromagnetic fields in protein systems, this work proposes a mechanism to explain the action of HLA-II molecules in selecting, attracting and coupling with peptide-antigens prior to their presentation to T-helper cells. The mechanism explains such couplings for the first time without recourse to the molecular "key-lock" paradigm. Using these electromagnetic field patterns, eight peptides were designed that showed better coupling capacity with HLA-II molecules than the native CLIP peptide. The novel methodology enables the design of vaccinepeptides with high binding capacity. The discovered electromagnetic patterns further offer an explanation of the universal coupling capacity of CLIP and give rise to a number of solutions and new concepts in molecular immunology.(AU)


Desde a descoberta recente de campos eletromagnéticos plano em sistemas proteicos, os autores prop§em um mecanismo para explicar a seleþÒo, a atraþÒo e o acoplamento de peptídeos com moléculas HLA-II para subsequente apresentaþÒo de células T-Helper. O mecanismo criado explica tais acoplamentos pela primeira vez, sem recorrer ao paradigma de acoplamento molecular "Key-Lock". Aplicando estes padr§es eletromagnéticos, foram criados oito peptídeos com melhor acoplamento com a molécula HLA-II do que o peptídeo de anexar universal conhecido como CLIP, que indica que esta metodologia facilita o projeto de peptídeos-vacuna com altos valores de ligaþÒo. Estes padr§es eletromagnéticos descobertos pelos autores permitiram também explicar a capacidade do CLIP de peptídeo de acoplamento universal, bem como fornecem múltiplas soluþ§es para problemas de Bioquímica e Imunologia Molecular, que será exibido em trabalhos posteriores.(AU)

2.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;47(3): 541-549, set. 2013. ilus, tab, graf
Artículo en Español | LILACS | ID: lil-694573

RESUMEN

Partiendo del alineamiento múltiple de secuencias proteicas humanas obtenidas de las bases de datos del National Center of Biotechnology Information (NCBI) y su posterior análisis espacial tridimensional, se estableció la existencia de un patrón de acople universal para péptidos presentados por las moléculas de histocompatibilidad HLA-II (DR, DP y DQ), siendo una base para el diseño de vacunas proteicas. Estos patrones espaciales fueron claramente exhibidos por los residuos altamente conservados de los tres tipos de moléculas de HLA-II. La aplicación de este nuevo hallazgo permitió diseñar péptidos con mejores valores de acople péptido-HLA-II, que los generados por el péptido de acople universal conocido como CLIP (class Il-associated invariant chain peptide).


Starting from the multiple alignment of human protein sequences obtained from the NCBI database (National Center of Biotechnology Information) and subsequent three-dimensional spatial analysis, the existence of a pattern of universal coupling to peptides presented by MHC molecules HLA-II (DR, DP and DQ) was established, being a basis for the design of protein vaccines. These spatial patterns were clearly exhibited by highly conserved residues of the three kinds of HLA-II molecules. The application of this new finding made it possible to design peptides with better Peptide -HLA-II coupling values than those generated by the universal coupling peptide called CLIP (class II-associated invariant chain peptide).


FA partir do alinhamento múltiplo de sequéncias de proteínas humanas obtidas a partir das bases de dados do NCBI (National Center of Biotechnology Information) e análise espacial tridimensional subsequente, estabeleceu-se a existéncia de um padráo de acoplamento universal para peptídeos apresentados pelas moléculas de histocompatibilidade HLA-II (DR, DP e DQ), sendo uma base para o desenho de vacinas proteicas. Estes padroes espaciais foram claramente exibidos pelos residuos altamente conservados dos trés tipos de moléculas de HLA-II. A aplicagáo deste novo achado permitiu desenhar peptídeos com melhores valores de acoplamento peptídeo-HLA-II, do que aqueles gerados pelo peptídeo de acoplamento universal conhecido como CLIP (classe II-peptídeo associado a cadeia invariante).


Asunto(s)
Humanos , Histocompatibilidad , Antígenos HLA , Complejo Mayor de Histocompatibilidad , Sondas de ADN de HLA , Antígenos de Histocompatibilidad , Antígenos de Histocompatibilidad Clase II , Vacunas
3.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;47(3): 0-0, set. 2013. ilus, tab
Artículo en Español | BINACIS | ID: bin-130962

RESUMEN

Partiendo del alineamiento múltiple de secuencias proteicas humanas obtenidas de las bases de datos del National Center of Biotechnology Information (NCBI) y su posterior análisis espacial tridimensional, se estableció la existencia de un patrón de acople universal para péptidos presentados por las moléculas de histocompatibilidad HLA-II (DR, DP y DQ), siendo una base para el diseño de vacunas proteicas. Estos patrones espaciales fueron claramente exhibidos por los residuos altamente conservados de los tres tipos de moléculas de HLA-II. La aplicación de este nuevo hallazgo permitió diseñar péptidos con mejores valores de acople péptido-HLA-II, que los generados por el péptido de acople universal conocido como CLIP (class Il-associated invariant chain peptide).(AU)


Starting from the multiple alignment of human protein sequences obtained from the NCBI database (National Center of Biotechnology Information) and subsequent three-dimensional spatial analysis, the existence of a pattern of universal coupling to peptides presented by MHC molecules HLA-II (DR, DP and DQ) was established, being a basis for the design of protein vaccines. These spatial patterns were clearly exhibited by highly conserved residues of the three kinds of HLA-II molecules. The application of this new finding made it possible to design peptides with better Peptide -HLA-II coupling values than those generated by the universal coupling peptide called CLIP (class II-associated invariant chain peptide).(AU)


FA partir do alinhamento múltiplo de sequéncias de proteínas humanas obtidas a partir das bases de dados do NCBI (National Center of Biotechnology Information) e análise espacial tridimensional subsequente, estabeleceu-se a existéncia de um padráo de acoplamento universal para peptídeos apresentados pelas moléculas de histocompatibilidade HLA-II (DR, DP e DQ), sendo uma base para o desenho de vacinas proteicas. Estes padroes espaciais foram claramente exibidos pelos residuos altamente conservados dos trés tipos de moléculas de HLA-II. A aplicagáo deste novo achado permitiu desenhar peptídeos com melhores valores de acoplamento peptídeo-HLA-II, do que aqueles gerados pelo peptídeo de acoplamento universal conhecido como CLIP (classe II-peptídeo associado a cadeia invariante).(AU)

SELECCIÓN DE REFERENCIAS
DETALLE DE LA BÚSQUEDA