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Elife ; 42015 May 07.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-25951514

RESUMO

Antifreeze proteins (AFPs) protect certain cold-adapted organisms from freezing to death by selectively adsorbing to internal ice crystals and inhibiting ice propagation. The molecular details of AFP adsorption-inhibition is uncertain but is proposed to involve the Gibbs-Thomson effect. Here we show by using unbiased molecular dynamics simulations a protein structure-function mechanism for the spruce budworm Choristoneura fumiferana AFP, including stereo-specific binding and consequential melting and freezing inhibition. The protein binds indirectly to the prism ice face through a linear array of ordered water molecules that are structurally distinct from the ice. Mutation of the ice binding surface disrupts water-ordering and abolishes activity. The adsorption is virtually irreversible, and we confirm the ice growth inhibition is consistent with the Gibbs-Thomson law.


Assuntos
Proteínas Anticongelantes/química , Gelo/análise , Proteínas de Insetos/química , Lepidópteros/química , Simulação de Dinâmica Molecular , Treonina/química , Adaptação Fisiológica , Animais , Proteínas Anticongelantes/genética , Sítios de Ligação , Temperatura Baixa , Cristalização , Congelamento , Ligação de Hidrogênio , Proteínas de Insetos/genética , Cinética , Lepidópteros/fisiologia , Mutação , Ligação Proteica , Relação Estrutura-Atividade , Termodinâmica
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