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J Pept Sci ; 8(7): 365-72, 2002 Jul.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-12148785

RESUMO

The yeast Saccharomyces cerevisiae F1F0-ATPase epsilon-subunit (61 residues) was synthesized by the solid-phase peptide approach under both acidic and basic strategies. Only the latter strategy allowed us to obtain a pure epsilon-subunit. The strong propensity of the protein to produce few soluble dimeric species depending on pH has been proved by size-exclusion chromatography, electrophoresis and mass spectrometry. A circular dichroism study showed that an aqueous solution containing 30% trifluoroethanol or 200 mM sodium dodecyl sulphate is required for helical folding. In both solvents at acidic pH, the epsilon-subunit is soluble and monomeric.


Assuntos
ATPases Mitocondriais Próton-Translocadoras/química , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química , Saccharomyces cerevisiae/enzimologia , Sequência de Aminoácidos , Cromatografia em Gel , Cromatografia Líquida de Alta Pressão , Dicroísmo Circular , Cristalografia por Raios X , Dimerização , Dados de Sequência Molecular , Estrutura Secundária de Proteína , Subunidades Proteicas/química , Alinhamento de Sequência , Homologia de Sequência , Solubilidade
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