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Science ; 360(6389)2018 05 11.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-29650704

RESUMO

Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded Fo motor that rotates to drive ATP synthesis in the F1 subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to obtain structures of the full complex in a lipid bilayer in the absence or presence of the inhibitor oligomycin at 3.6- and 3.8-angstrom resolution, respectively. To limit conformational heterogeneity, we locked the rotor in a single conformation by fusing the F6 subunit of the stator with the δ subunit of the rotor. Assembly of the enzyme with the F6-δ fusion caused a twisting of the rotor and a 9° rotation of the Fo c10-ring in the direction of ATP synthesis, relative to the structure of isolated Fo Our cryo-EM structures show how F1 and Fo are coupled, give insight into the proton translocation pathway, and show how oligomycin blocks ATP synthesis.


Assuntos
Membranas Mitocondriais/enzimologia , ATPases Mitocondriais Próton-Translocadoras/química , Proteínas Motores Moleculares/química , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química , Trifosfato de Adenosina/biossíntese , Microscopia Crioeletrônica , Lipídeos de Membrana/química , Membranas Mitocondriais/química , ATPases Mitocondriais Próton-Translocadoras/ultraestrutura , Proteínas Motores Moleculares/ultraestrutura , Oligomicinas/química , Conformação Proteica , Subunidades Proteicas , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/ultraestrutura , Imagem Individual de Molécula
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