Your browser doesn't support javascript.
loading
Mostrar: 20 | 50 | 100
Resultados 1 - 3 de 3
Filtrar
Mais filtros










Base de dados
Intervalo de ano de publicação
1.
Microbiol Resour Announc ; 11(6): e0012522, 2022 Jun 16.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-35510862

RESUMO

Stenotrophomonas maltophilia is emerging as an opportunistic multidrug-resistant pathogen. S. maltophilia podophage Philippe has a 74,717-bp genome which is related broadly to the N4-like phage group, including Stenotrophomonas phage Pokken. The low sequence identity to other described phages suggests that Philippe is an unclassified member of the N4-like subfamily Rothmandenesvirinae.

2.
Microbiol Resour Announc ; 10(2)2021 Jan 14.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-33446599

RESUMO

Achromobacter spp. are ubiquitous Gram-negative bacteria, some of which can cause respiratory tract infections in patients with autoimmune disorders and cystic fibrosis. Bacteriophages have therapeutic and biotechnological potential to combat Achromobacter sp. infections. This announcement details the 42.5-kb genome sequence of the temperate Achromobacter xylosoxidans myophage Mano.

3.
Nat Chem Biol ; 17(1): 89-95, 2021 01.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-32989299

RESUMO

TRAAK is an ion channel from the two-pore domain potassium (K2P) channel family with roles in maintaining the resting membrane potential and fast action potential conduction. Regulated by a wide range of physical and chemical stimuli, the affinity and selectivity of K2P4.1 toward lipids remains poorly understood. Here we show the two isoforms of K2P4.1 have distinct binding preferences for lipids dependent on acyl chain length and position on the glycerol backbone. The channel can also discriminate the fatty acid linkage at the SN1 position. Of the 33 lipids interrogated using native mass spectrometry, phosphatidic acid had the lowest equilibrium dissociation constants for both isoforms of K2P4.1. Liposome potassium flux assays with K2P4.1 reconstituted in defined lipid environments show that those containing phosphatidic acid activate the channel in a dose-dependent fashion. Our results begin to define the molecular requirements for the specific binding of lipids to K2P4.1.


Assuntos
Ácidos Fosfatídicos/química , Canais de Potássio/química , Potássio/química , Adenosina/análogos & derivados , Adenosina/química , Adenosina/metabolismo , Cátions Monovalentes , Clonagem Molecular , Expressão Gênica , Vetores Genéticos/química , Vetores Genéticos/metabolismo , Glicerofosfolipídeos/química , Glicerofosfolipídeos/metabolismo , Humanos , Ativação do Canal Iônico , Transporte de Íons , Cinética , Lipossomos/química , Lipossomos/metabolismo , Ácidos Fosfatídicos/metabolismo , Fosfatidilcolinas/química , Fosfatidilcolinas/metabolismo , Fosfatidiletanolaminas/química , Fosfatidiletanolaminas/metabolismo , Fosfatidilgliceróis/química , Fosfatidilgliceróis/metabolismo , Fosfatidilserinas/química , Fosfatidilserinas/metabolismo , Pichia/genética , Pichia/metabolismo , Potássio/metabolismo , Canais de Potássio/genética , Canais de Potássio/metabolismo , Ligação Proteica , Isoformas de Proteínas/química , Isoformas de Proteínas/genética , Isoformas de Proteínas/metabolismo , Proteínas Recombinantes/química , Proteínas Recombinantes/genética , Proteínas Recombinantes/metabolismo
SELEÇÃO DE REFERÊNCIAS
DETALHE DA PESQUISA
...