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Methods Mol Biol ; 832: 473-87, 2012.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-22350907

RESUMO

Molecular chaperones are traditionally viewed as cellular protein folding and assembly factors. However, in recent years it became more and more evident that certain chaperones, i.e., members of the 70-kDa heat shock protein family (Hsp70s), participate very actively in protein degradation and in this way significantly contribute to protein homeostasis. Degradation is often initiated through a close cooperation of Hsp70s with chaperone-associated ubiquitin ligases. This results in the ubiquitylation of chaperone-bound client proteins and triggers client sorting toward the proteasome or the autophagosome-lysosome system. Here, we describe the in vitro reconstitution of chaperone-assisted ubiquitylation, which allows analyzing molecular details of this important proteostasis mechanism.


Assuntos
Proteínas de Choque Térmico HSP70/metabolismo , Proteólise , Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo , Ubiquitinação/fisiologia , Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal , Animais , Proteínas Reguladoras de Apoptose , Autofagia , Linhagem Celular , Proteínas de Choque Térmico HSC70/biossíntese , Proteínas de Choque Térmico HSC70/metabolismo , Proteínas de Choque Térmico HSP40/biossíntese , Proteínas de Choque Térmico HSP40/metabolismo , Humanos , Mariposas , Proteínas Proto-Oncogênicas c-raf/metabolismo , Ratos , Enzimas de Conjugação de Ubiquitina/metabolismo
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