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1.
Chem Commun (Camb) ; 52(39): 6625, 2016 05 14.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-27048888

RESUMO

Correction for 'Weak backbone CHO[double bond, length as m-dash]C and side chain tButBu London interactions help promote helix folding of achiral NtBu peptoids' by G. Angelici et al., Chem. Commun., 2016, 52, 4573-4576.

2.
Chem Commun (Camb) ; 52(24): 4573-6, 2016 Mar 25.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-26940758

RESUMO

The synthesis of all-cis amide (NtBu)-glycine oligomers up to 15 residues long by a blockwise coupling approach is reported. The structure and dynamical behavior of these peptoids have been studied by X-ray crystallography, NMR and molecular modeling. Analyses reveal that the folding of these oligomers is driven by weak CH···O=C hydrogen bonding along the peptoid backbone and London interaction between tBu···tBu side-chains.


Assuntos
Peptídeos/química , Dobramento de Proteína , Cristalografia por Raios X , Espectroscopia de Ressonância Magnética , Modelos Moleculares , Espectroscopia de Prótons por Ressonância Magnética , Estereoisomerismo
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