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Diferenciação Celular/fisiologia , Desenvolvimento Embrionário/fisiologia , Gástrula/metabolismo , Camadas Germinativas/metabolismo , Proteínas Quinases p38 Ativadas por Mitógeno/metabolismo , Animais , Caderinas/genética , Caderinas/metabolismo , Movimento Celular/fisiologia , Gástrula/citologia , Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento/fisiologia , Camadas Germinativas/citologia , Humanos , Transdução de Sinais/fisiologia , Fatores de Transcrição da Família Snail , Fatores de Transcrição/metabolismo , Proteínas Quinases p38 Ativadas por Mitógeno/genéticaAssuntos
Diferenciação Celular/fisiologia , MicroRNAs/fisiologia , Transdução de Sinais/fisiologia , Animais , Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo , Regulação para Baixo , Drosophila/embriologia , Drosophila/fisiologia , Proteínas de Drosophila/metabolismo , Proteínas de Drosophila/fisiologia , Olho/embriologia , Proteínas do Olho/metabolismo , Proteínas do Olho/fisiologia , MicroRNAs/genética , Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo , Células Fotorreceptoras/embriologia , Proteínas Proto-Oncogênicas/metabolismo , Proteínas Repressoras/metabolismo , Proteínas Repressoras/fisiologia , Células-Tronco/metabolismo , Células-Tronco/fisiologia , Fatores de Transcrição/metabolismoAssuntos
Transformação Celular Neoplásica/metabolismo , Neoplasias Intestinais/metabolismo , Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo , Proteínas Proto-Oncogênicas c-jun/metabolismo , Fatores de Transcrição TCF/metabolismo , Animais , Fatores de Transcrição de Zíper de Leucina e Hélice-Alça-Hélix Básicos , Transformação Celular Neoplásica/genética , Genes APC/fisiologia , Heterozigoto , Neoplasias Intestinais/genética , Camundongos , Mutação , Proteínas Proto-Oncogênicas c-jun/genética , Fator de Transcrição 4 , Fatores de Transcrição/metabolismo , beta Catenina/genética , beta Catenina/metabolismoAssuntos
Envelhecimento/metabolismo , Dano ao DNA/fisiologia , Mitocôndrias/metabolismo , Estresse Oxidativo/fisiologia , Envelhecimento/genética , Senilidade Prematura/genética , Senilidade Prematura/metabolismo , Animais , DNA Polimerase gama , DNA Mitocondrial/genética , DNA Polimerase Dirigida por DNA/genética , Radicais Livres/metabolismo , Camundongos , Camundongos Transgênicos , Mitocôndrias/genética , Mutação/genéticaRESUMO
Numerous lines of evidence suggest that Notch signaling plays a pivotal role in controlling the production of neurons from progenitor cells. However, most experiments have relied on gain-of-function approaches because perturbation of Notch signaling results in death prior to the onset of neurogenesis. Here, we examine the requirement for Notch signaling in the development of the striatum through the analysis of different single and compound Notch1 conditional and Notch3 null mutants. We find that normal development of the striatum depends on the presence of appropriate Notch signals in progenitors during a critical window of embryonic development. Early removal of Notch1 prior to neurogenesis alters early-born patch neurons but not late-born matrix neurons in the striatum. We further show that the late-born striatal neurons in these mutants are spared as a result of functional compensation by Notch3. Notably, however, the removal of Notch signaling subsequent to cells leaving the germinal zone has no obvious effect on striatal organization and patterning. These results indicate that Notch signaling is required in neural progenitor cells to control cell fate in the striatum, but is dispensable during subsequent phases of neuronal migration and differentiation.
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Corpo Estriado/embriologia , Receptor Notch1/fisiologia , Receptores Notch/fisiologia , Animais , Padronização Corporal , Corpo Estriado/metabolismo , Camundongos , Morfogênese , Mutação , Neurônios/fisiologia , Receptor Notch1/genética , Receptor Notch3 , Receptores Notch/genética , Transdução de Sinais , Células-Tronco/fisiologiaAssuntos
Proteínas de Ligação a DNA/imunologia , Células Dendríticas/imunologia , Fibroblastos/imunologia , Interferon Tipo I/imunologia , Receptores de Superfície Celular/imunologia , Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal , Animais , Antígenos de Diferenciação/imunologia , Endossomos/imunologia , Fibroblastos/virologia , Fator Regulador 7 de Interferon , Camundongos , Camundongos Knockout , Fator 88 de Diferenciação Mieloide , Receptores Imunológicos/imunologia , Receptor Toll-Like 9Assuntos
Proteína de Ligação ao Elemento de Resposta ao AMP Cíclico/genética , Genes Reguladores/genética , Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intercelular/metabolismo , Músculo Esquelético/embriologia , Transdução de Sinais/genética , Adenilil Ciclases/metabolismo , Animais , Proteínas Quinases Dependentes de AMP Cíclico/metabolismo , Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento/genética , Camundongos , Músculo Esquelético/metabolismo , Proteínas WntRESUMO
PTEN is a tumor suppressor protein that dephosphorylates phosphatidylinositol 3,4,5 trisphosphate and antagonizes the phosphatidylinositol-3 kinase signaling pathway. We show here that PTEN can also inhibit cell migration through its C2 domain, independent of its lipid phosphatase activity. This activity depends on the protein phosphatase activity of PTEN and on dephosphorylation at a single residue, threonine(383). The ability of PTEN to control cell migration through its C2 domain is likely to be an important feature of its tumor suppressor activity.
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Movimento Celular/fisiologia , Monoéster Fosfórico Hidrolases/química , Monoéster Fosfórico Hidrolases/fisiologia , Proteínas Supressoras de Tumor/química , Proteínas Supressoras de Tumor/fisiologia , Animais , Células COS , Catálise , Domínio Catalítico , Linhagem Celular Tumoral , Chlorocebus aethiops , Glioma , Humanos , Mutação , PTEN Fosfo-Hidrolase , Fosfoproteínas Fosfatases/química , Fosfoproteínas Fosfatases/metabolismo , Monoéster Fosfórico Hidrolases/genética , Monoéster Fosfórico Hidrolases/metabolismo , Fosforilação , Fosfotreonina/metabolismo , Testes de Precipitina , Estrutura Terciária de Proteína , Proteínas Recombinantes/farmacologia , Deleção de Sequência , Transfecção , Proteínas Supressoras de Tumor/genética , Proteínas Supressoras de Tumor/metabolismoRESUMO
Rho GTPases control signal transduction pathways that link cell surface receptors to a variety of intracellular responses. They are best known as regulators of the actin cytoskeleton, but in addition they control cell polarity, gene expression, microtubule dynamics and vesicular trafficking. Through these diverse functions, Rho GTPases influence many aspects of cell behavior. This review will focus specifically on their role in cell migration.
