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J Mol Graph Model ; 56: 1-9, 2015 Mar.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-25541525

RESUMO

Starting from total uropygial glands mRNAs, chicken uropygial carboxylesterase (cuCES) cDNA was synthesized by RT-PCR and cloned into the PGEM-T vector. Amino acid sequence of the cuCES is compared to that of human liver carboxylesterase 1 (hCES1). Given the high amino acid sequence homology between the two enzymes, a 3-D structure model of the chicken carboxylesterase was built using the structure of hCES1 as template. By following this model and utilizing molecular dynamics (MD) simulations, the resistance of the chicken carboxylesterase at high temperatures could be explained. The docking of substrate analogs into the cuCES active site was used to explain the fact that the chicken carboxylesterase cannot hydrolyze efficiently large substrate molecules.


Assuntos
Proteínas Aviárias/química , Carboxilesterase/química , Clonagem Molecular , Glândulas Perianais/química , Sequência de Aminoácidos , Animais , Proteínas Aviárias/genética , Sequência de Bases , Carboxilesterase/genética , Domínio Catalítico , Galinhas , Estabilidade Enzimática , Escherichia coli/genética , Escherichia coli/metabolismo , Temperatura Alta , Humanos , Isoenzimas/química , Isoenzimas/genética , Cinética , Fígado/química , Fígado/enzimologia , Simulação de Acoplamento Molecular , Simulação de Dinâmica Molecular , Dados de Sequência Molecular , Glândulas Perianais/enzimologia , Proteínas Recombinantes/química , Proteínas Recombinantes/genética , Alinhamento de Sequência , Homologia de Sequência de Aminoácidos , Especificidade por Substrato
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