RESUMO
Previously developed radical-scavenging pea protein hydrolysates (PPHs) prepared with Flavourzyme (Fla-PPH) and Protamex (Pro-PPH) were used as cosurfactants with Tween 20 to produce soybean oil-in-water (O/W) emulsions, and the suppression of lipid oxidation was investigated. Both PPHs significantly retarded oxidation (P < 0.05) of the emulsions when stored at 37 °C for 14 days. Electron microscopy revealed an interfacial peptidyl membrane around oil droplets, which afforded steric restrictions to oxidation initiators. When licorice extract (LE) was also used in emulsion preparation, a remarkable synergistic oxidation inhibition was observed with both PPHs. LE adsorbed onto oil droplets either directly or through associating with PPH to produce a thick and compact interfacial membrane enabling the defense against oxygen species. Liquiritin apioside, neolicuroside, glabrene, and 18ß-glycyrrhetic acid were the predominant phenolic derivatives partitioning at the interface and most likely the major contributors to the notable synergistic antioxidant activity when coupled with PPHs.
Assuntos
Antioxidantes/química , Glycyrrhiza/química , Pisum sativum/química , Extratos Vegetais/química , Proteínas de Vegetais Comestíveis/química , Hidrolisados de Proteína/química , Óleo de Soja/química , Emulsificantes/agonistas , Emulsificantes/química , Emulsificantes/metabolismo , Emulsões , Endopeptidases/metabolismo , Flavonoides/agonistas , Flavonoides/química , Conservantes de Alimentos/química , Conservantes de Alimentos/metabolismo , Armazenamento de Alimentos , Glucosídeos/agonistas , Glucosídeos/química , Oxirredução , Extratos Vegetais/agonistas , Proteínas de Vegetais Comestíveis/agonistas , Proteínas de Vegetais Comestíveis/metabolismo , Raízes de Plantas/química , Hidrolisados de Proteína/agonistas , Estabilidade Proteica , Proteínas de Armazenamento de Sementes/agonistas , Proteínas de Armazenamento de Sementes/química , Proteínas de Armazenamento de Sementes/metabolismo , Sementes/química , Propriedades de SuperfícieRESUMO
The aim of this study was to obtain enzymatic hydrolysates from whey protein concentrate with high oligopeptide, especially di- and tripeptides, and free amino acid contents, besides small amounts of large peptides. Different parameters were evaluated such as type of enzyme (pancreatin and papain), enzyme:substrate ratio (0.5:100, 1:100, 2:100 and 3:100), and the use of ultrafi ltration. The peptide profi les of the hydrolysates were characterized by using a fractionation method by size-exclusion HPLC followed by a rapid Corrected Fraction Area method for quantifying the components of the chromatographic fractions. The results showed that, in terms of number of analyzed samples, the pancreatin action was more advantageous than papain. However, the best peptide profile was obtained by papain, reaching 15.29% of di- and tripeptides, 47.83% of free amino acids and 25.73% of large peptides. The use of the smallest enzyme:substrate ratio (0.5:100) was beneficial in some cases for both enzymes, while the lack of ultrafiltration was favorable just for pancreatin.
El objetivo de este trabajo fue obtener hidrolizados enzimáticos a partir de concentrado proteico de suero lácteo con elevados contenidos de oligopéptidos, especialmente di y tri péptidos, y aminoácidos libres, además de reducida cantidad de grandes péptidos. Para eso fueron evaluados algunos parámetros como el tipo de enzima (pancreatina o papaína), la relación enzima:substrato (0,5:100, 1:100, 2:100 y 3:100)y el empleo de ultrafiltración. Para evaluar el perfil peptídico, los hidrolizados se sometieron a fraccionamiento en cromatografía líquida de alta eficiencia de exclusión molecular (SE-HPLC) y para la cuantificación de los componentes de las fracciones de la cromatografía fue utilizado el método del Área Corregida de la Fracción (ACF). Los resultados indican que el uso de pancreatina fue más ventajoso que el de papaína, así como la menor relación enzima:substrato (0,5:100). Por otro lado, el mejor perfil peptídico (15,29% de di y tripéptidos, 47,83% de aminoácidos libresy 25,73% de grandes péptidos) fue conseguido con el empleo de papaína. La menor relación enzima:substrato (0,5:100) fue favorable en algunos casos para las dos enzimas. La ausencia de ultrafiltración favoreció los hidrolizados producidos con pancreatina.
O presente trabalho teve como objetivo a obtenção de hidrolisados enzimáticos do concentrado proteico do soro de leite com elevado teor de oligopeptídeos, principalmente di- e tripeptídeos, e de aminoácidos livres, além de quantidade reduzida de grandes peptídeos. Para tal, foram avaliados diferentes parâmetros, como tipo de enzima (pancreatina e papaína), relação enzima:substrato (0,5:100, 1:100, 2:100 e 3:100) e o emprego da ultrafiltração. Caracterizou-se o perfil peptídico pelo fracionamento dos hidrolisados por cromatografia líquida de alta eficiência de exclusão molecular e, para a quantificação dos componentes das frações cromatográficas, empregou-se o método rápido da Área Corrigida da Fração. Os resultados obtidos indicaram que, em termos de número de casos analisados, a ação da pancreatina foi mais vantajosa do que a da papaína. Entretanto, o melhor perfil peptídico foi obtido pela açãoda papaína, dando origem a 15,29% de di- e tripeptídeos, 47,83% de aminoácidos livres e 25,73% de grandes peptídeos. A utilização da menor relação enzima:substrato (0,5:100) foi benéfica em alguns casos para ambas as enzimas, enquanto que a ausência da ultrafiltração mostrou-se favorável apenas para a pancreatina.
