RESUMO
Use of Green Fluorescent Protein (GFP) as a marker has revolutionized biological research in the last few decades. In this brief commentary, we reflect upon the success story of GFP and highlight a few lesser-known facets about GFP that add up to its usefulness.
Assuntos
Proteínas de Bactérias/genética , Recuperação de Fluorescência Após Fotodegradação/métodos , Regulação da Expressão Gênica , Proteínas de Fluorescência Verde/genética , Proteínas Luminescentes/genética , Receptores Acoplados a Proteínas G/genética , Animais , Proteínas de Bactérias/história , Proteínas de Bactérias/metabolismo , Bibliometria , Linhagem Celular , Fluorescência , Recuperação de Fluorescência Após Fotodegradação/história , Recuperação de Fluorescência Após Fotodegradação/instrumentação , Genes Reporter , Proteínas de Fluorescência Verde/química , Proteínas de Fluorescência Verde/história , Proteínas de Fluorescência Verde/metabolismo , História do Século XIX , História do Século XX , História do Século XXI , Humanos , Proteínas Luminescentes/história , Proteínas Luminescentes/metabolismo , Modelos Moleculares , Estrutura Secundária de Proteína , Receptores Acoplados a Proteínas G/metabolismoRESUMO
Baltimore has been the home of numerous biophysical studies using light to probe cells. One such study, quantitative measurement of lateral diffusion of rhodopsin, set the standard for experiments in which recovery after photobleaching is used to measure lateral diffusion. Development of this method from specialized microscopes to commercial scanning confocal microscopes has led to widespread use of the technique to measure lateral diffusion of membrane proteins and lipids, and as well diffusion and binding interactions in cell organelles and cytoplasm. Perturbation of equilibrium distributions by photobleaching has also been developed into a robust method to image molecular proximity in terms of fluorescence resonance energy transfer between donor and acceptor fluorophores.
