Isolation and characterization of BliAI, an isoschizomer of ClaI from Bacillus licheniformis
Braz. j. microbiol
; 37(4): 551-555, Oct.-Dec. 2006. ilus
Article
in English
| LILACS
| ID: lil-442210
Responsible library:
BR32.1
ABSTRACT
The restriction endonuclease BliAI, an isoschizomer of ClaI, which recognizes the sequence 5'- ATFACE="Symbol">¼CGAT - 3', was purified from a natural isolate identified as Bacillus licheniformis. The restriction endonuclease was isolated from cell extracts using single-step purification by phosphocellulose column chromatography. The restriction endonuclease is active at 37°C and over a wide range of pH and salt concentration. The molecular weight of the purified restriction enzyme is consistent with a value of 39 kDa.
RESUMO
A endonuclease de restrição BliAI, um isoesquisômero de ClaI, que reconhece a seqüência 5'- ATFACE="Symbol">¼CGAT - 3', foi purificada de um isolado natural identificado como Bacillus licheniformis. A endonuclease de restrição em questão foi isolada a partir de um extrato celular em um único passo cromatográfico utilizando uma coluna contendo a resina fosfocelulose. A endonuclease de restrição é ativa à 37°C e em uma ampla escala de pH e concentração de sais. O peso molecular da enzima purificada corresponde a um valor de kDa 39.
Full text:
Available
Collection:
International databases
Database:
LILACS
Main subject:
Bacillus
/
In Vitro Techniques
/
Deoxyribonucleases, Type I Site-Specific
/
Endonucleases
/
Clinical Enzyme Tests
Language:
English
Journal:
Braz. j. microbiol
Journal subject:
Microbiology
Year:
2006
Document type:
Article
Affiliation country:
Brazil
Institution/Affiliation country:
Universidade Federal do Rio Grande do Sul/BR
/
Universidade de Brasília/BR