The residual pro-part of cathepsin C fulfills the criteria required for an intramolecular chaperone in folding and stabilizing the human proenzyme.

Cigic, B; Dahl, S W; Pain, R H

Cigic, B; Dahl, S W; Pain, R H.

Afiliación

Cigic B; Department of Biochemistry and Molecular Biology, Jozef Stefan Institute, Jamova 39, 1000 Ljubljana, Slovenia, and Unizyme Laboratories, Dr Neergaads vej 17, DK-2970 Horsholm, Denmark. blaz.cigic@bf.uni-lj.si

Biochemistry ; 39(40): 12382-90, 2000 Oct 10.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-11015218

Asunto(s)

Catepsina C/química; Precursores Enzimáticos/química; Chaperonas Moleculares/química; Fragmentos de Péptidos/química; Pliegue de Proteína; Catepsina C/genética; Catepsina C/metabolismo; Cromatografía en Gel; Dicroismo Circular; Colorimetría; Ditiotreitol; Precursores Enzimáticos/genética; Precursores Enzimáticos/metabolismo; Estabilidad de Enzimas/genética; Guanidina; Humanos; Cinética; Chaperonas Moleculares/genética; Chaperonas Moleculares/metabolismo; Oxidación-Reducción; Fragmentos de Péptidos/genética; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Unión Proteica/genética; Desnaturalización Proteica; Renaturación de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Sustancias Reductoras; Termodinámica; Urea

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fragmentos de Péptidos / Pliegue de Proteína / Chaperonas Moleculares / Catepsina C / Precursores Enzimáticos Límite: Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Dinamarca Pais de publicación: Estados Unidos

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