The mechanism of substrate (aglycone) specificity in beta -glucosidases is revealed by crystal structures of mutant maize beta -glucosidase-DIMBOA, -DIMBOAGlc, and -dhurrin complexes.

Czjzek, M; Cicek, M; Zamboni, V; Bevan, D R; Henrissat, B; Esen, A

Czjzek, M; Cicek, M; Zamboni, V; Bevan, D R; Henrissat, B; Esen, A.

Afiliación

Czjzek M; Architecture et Fonction des Macromolecules Biologiques, Centre National de la Recherche Scientifique, 31 Chemin Joseph Aiguier, F13402 Marseille cedex 20, France.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 97(25): 13555-60, 2000 Dec 05.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-11106394

Asunto(s)

Glucósidos/metabolismo; Nitrilos/metabolismo; Oxazinas/metabolismo; Zea mays/metabolismo; beta-Glucosidasa/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Benzoxazinas; Sitios de Unión; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Homología de Secuencia de Aminoácido; Especificidad por Sustrato; Zea mays/enzimología; beta-Glucosidasa/química

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Oxazinas / Beta-Glucosidasa / Zea mays / Glucósidos / Nitrilos Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Proc Natl Acad Sci U S A Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia Pais de publicación: Estados Unidos

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