Your browser doesn't support javascript.
loading
Evaluating the potential of vacuolar ATPase inhibitors as anticancer agents and multigram synthesis of the potent salicylihalamide analog saliphenylhalamide.
Lebreton, Sylvain; Jaunbergs, Janis; Roth, Michael G; Ferguson, Deborah A; De Brabander, Jef K.
Afiliación
  • Lebreton S; Department of Biochemistry, University of Texas Southwestern Medical Center at Dallas, 5323 Harry Hines Blvd., Dallas, TX 75390-9038, USA.
Bioorg Med Chem Lett ; 18(22): 5879-83, 2008 Nov 15.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-18657422
The natural product salicylihalamide is a potent inhibitor of the Vacuolar ATPase (V-ATPase), a potential target for antitumor chemotherapy. We generated salicylihalamide-resistant tumor cell lines typified by an overexpansion of lysosomal organelles. We also found that many tumor cell lines upregulate tissue-specific plasmalemmal V-ATPases, and hypothesize that tumors that derive their energy from glycolysis rely on these isoforms to maintain a neutral cytosolic pH. To further validate the potential of V-ATPase inhibitors as leads for cancer chemotherapy, we developed a multigram synthesis of the potent salicylihalamide analog saliphenylhalamide.
Asunto(s)

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Productos Biológicos / Salicilatos / Compuestos Bicíclicos Heterocíclicos con Puentes / ATPasas de Translocación de Protón Vacuolares / Amidas / Antineoplásicos Límite: Humans Idioma: En Revista: Bioorg Med Chem Lett Asunto de la revista: BIOQUIMICA / QUIMICA Año: 2008 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Productos Biológicos / Salicilatos / Compuestos Bicíclicos Heterocíclicos con Puentes / ATPasas de Translocación de Protón Vacuolares / Amidas / Antineoplásicos Límite: Humans Idioma: En Revista: Bioorg Med Chem Lett Asunto de la revista: BIOQUIMICA / QUIMICA Año: 2008 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido