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In situ architecture and membrane fusion of SARS-CoV-2 Delta variant
Preprint
en Inglés
| bioRxiv
| ID: ppbiorxiv-491759
ABSTRACT
Among the current five Variants of Concern, infections caused by the SARS-CoV-2 B.1.617.2 (Delta) variant are often associated with the greatest severity. Despite recent advances on the molecular basis of elevated pathogenicity using recombinant proteins, architecture of intact Delta virions remains veiled. Moreover, molecular evidences for the detailed mechanism of S-mediated membrane fusion are missing. Here we reported the in situ structure and distribution of S on the authentic Delta variant, and discovered invagination in the distinctive Delta architecture. We also captured fusion snapshots from the virus-virus fusion events, provided structural evidences for Deltas attenuated dependency on cellular factors for fusion activation, and proposed a model of S-mediated membrane fusion. Site-specific glycan analysis revealed increased oligomannose-type glycosylation of native Delta S over that of the Wuhan-Hu-1 S. Together, these results disclose distinctive factors of Delta being the most virulent SARS-CoV-2 variant. In BriefCryo-ET of intact SARS-CoV-2 Delta variant revealed its distinctive architecture and captured snapshots of its membrane fusion in action.
cc_by_nc_nd
Texto completo:
Disponible
Colección:
Preprints
Base de datos:
bioRxiv
Tipo de estudio:
Estudio pronóstico
Idioma:
Inglés
Año:
2022
Tipo del documento:
Preprint