Purification and characterization of aprotinin from porcine lungs

Dias, Sandra de Cássia; Sakauchi, Dirce; Abreu, Patrícia Antonia Estima; Iourtov, Dimitri; Raw, Isaias; Netto, Solange de Lima; Kubrusly, Flávia Saldanha

Dias, Sandra de Cássia; Sakauchi, Dirce; Abreu, Patrícia Antonia Estima; Iourtov, Dimitri; Raw, Isaias; Netto, Solange de Lima; Kubrusly, Flávia Saldanha.

Afiliação

Dias, Sandra de Cássia; Instituto Butantan. São Paulo. BR
Sakauchi, Dirce; InstitutoButantan. São Paulo. BR
Abreu, Patrícia Antonia Estima; InstitutoButantan. São Paulo. BR
Iourtov, Dimitri; InstitutoButantan. São Paulo. BR
Raw, Isaias; InstitutoButantan. São Paulo. BR
Netto, Solange de Lima; Instituto Butantan. São Paulo. BR
Kubrusly, Flávia Saldanha; Instituto Butantan. São Paulo. BR

Biotechnol. lett ; 30(5): 807-812, 2007.

Article em En | SES-SP, SESSP-IBPROD, SES-SP, SESSP-IBACERVO | ID: biblio-1060892

Biblioteca responsável: BR78.1

Localização: BR78.1

ABSTRACT

ABSTRACT

Aprotinin, the most studied serine proteinase inhibitor, was isolated from porcine lung for the first time. The purified porcine aprotinin had an Mr value of ¡7 kDa. It cross-reacted with polyclonal serum anti-commercial aprotinin. About 1 ¥ìg porcine aprotinin inhibited 6 ¥ìg trypsin whereas 1 ¥ìg commercial soybean inhibitor inhibited only 1 ¥ìg trypsin. The aprotinin gene was also isolated from porcine lung the deduced amino acid sequence showed 74% identity to bovine aprotinin.

Assuntos

Masculino; Feminino; Animais; Aprotinina/isolamento & purificação; Suínos

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Coleções: 06-national / BR Base de dados: SES-SP / SESSP-IBACERVO / SESSP-IBPROD Assunto principal: Suínos / Aprotinina Limite: Animals Idioma: En Revista: Biotechnol. lett Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article

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