UCR1 and UCR2 domains unique to the cAMP-specific phosphodiesterase family form a discrete module via electrostatic interactions.

Beard, M B; Olsen, A E; Jones, R E; Erdogan, S; Houslay, M D; Bolger, G B

Beard, M B; Olsen, A E; Jones, R E; Erdogan, S; Houslay, M D; Bolger, G B.

Afiliação

Beard MB; Molecular Pharmacology Group, Division of Biochemistry and Molecular Biology, Institute of Biology and Life Sciences, University of Glasgow, Glasgow G12 8QQ, Scotland, United Kingdom.

J Biol Chem ; 275(14): 10349-58, 2000 Apr 07.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10744723

Assuntos

3',5'-AMP Cíclico Fosfodiesterases/química; 3',5'-AMP Cíclico Fosfodiesterases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Substituição de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Domínio Catalítico; Clonagem Molecular; Sequência Conservada; Nucleotídeo Cíclico Fosfodiesterase do Tipo 3; Nucleotídeo Cíclico Fosfodiesterase do Tipo 4; DNA Complementar; Células HeLa; Humanos; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Conformação Proteica; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Eletricidade Estática

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: 3',5'-AMP Cíclico Fosfodiesterases Limite: Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido País de publicação: Estados Unidos

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