Maximal inhibition of SERCA2 Ca(2+) affinity by phospholamban in transgenic hearts overexpressing a non-phosphorylatable form of phospholamban.

Brittsan, A G; Carr, A N; Schmidt, A G; Kranias, E G

Brittsan, A G; Carr, A N; Schmidt, A G; Kranias, E G.

Afiliação

Brittsan AG; Department of Pharmacology and Cell Biophysics, University of Cincinnati, Cincinnati, Ohio 45267, USA.

J Biol Chem ; 275(16): 12129-35, 2000 Apr 21.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10766848

Assuntos

Proteínas de Ligação ao Cálcio/farmacologia; ATPases Transportadoras de Cálcio/metabolismo; Cálcio/metabolismo; Miocárdio/metabolismo; Animais; Western Blotting; Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo; Calreticulina; Calsequestrina/metabolismo; Coração/efeitos dos fármacos; Cinética; Camundongos; Camundongos Transgênicos; Mutagênese Sítio-Dirigida; Fosforilação; Ribonucleoproteínas/metabolismo; Canal de Liberação de Cálcio do Receptor de Rianodina/metabolismo; Retículo Sarcoplasmático/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Ligação ao Cálcio / Cálcio / ATPases Transportadoras de Cálcio / Miocárdio Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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