Substitutions at the P(1) position in BPTI strongly affect the association energy with serine proteinases.

Grzesiak, A; Helland, R; Smalås, A O; Krowarsch, D; Dadlez, M; Otlewski, J

Grzesiak, A; Helland, R; Smalås, A O; Krowarsch, D; Dadlez, M; Otlewski, J.

Afiliação

Grzesiak A; Protein Engineering Laboratory, Institute of Biochemistry and Molecular Biology, University of Wroclaw, Tamka 2, Wroclaw, 50-137, Poland.

J Mol Biol ; 301(1): 205-17, 2000 Aug 04.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10926503

Assuntos

Aprotinina/química; Aprotinina/metabolismo; Serina Endopeptidases/metabolismo; Inibidores de Serina Proteinase/química; Inibidores de Serina Proteinase/metabolismo; Substituição de Aminoácidos/genética; Aminoácidos/análise; Animais; Aprotinina/genética; Sítios de Ligação; Varredura Diferencial de Calorimetria; Bovinos; Quimotripsina/metabolismo; Dicroísmo Circular; Cristalografia por Raios X; Fibrinolisina/metabolismo; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Concentração de Íons de Hidrogênio; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Mutação/genética; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Desnaturação Proteica; Inibidores de Serina Proteinase/genética; Especificidade por Substrato; Temperatura; Termodinâmica; Tripsina/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Serina Endopeptidases / Inibidores de Serina Proteinase / Aprotinina Tipo de estudo: Risk_factors_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Mol Biol Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article País de afiliação: Polônia País de publicação: Holanda

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