Increasing the hydrophobic interaction between terminal W-motifs enhances the stability of Salmonella typhimurium sialidase. A general strategy for the stabilization of beta-propeller protein fold.

Witarto, A B; Sode, K

Witarto, A B; Sode, K.

Afiliação

Witarto AB; Department of Biotechnology, Tokyo University of Agriculture and Technology, 2-24-16 Naka-machi, Koganei, Tokyo 184-8558, Japan.

Protein Eng ; 14(11): 891-6, 2001 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11742108

Assuntos

Neuraminidase/química; Salmonella typhimurium/enzimologia; Alanina/química; Motivos de Aminoácidos; Dicroísmo Circular; Clonagem Molecular; Guanidina/farmacologia; Cinética; Leucina/química; Modelos Moleculares; Mutagênese Sítio-Dirigida; Mutação; Conformação Proteica; Dobramento de Proteína; Estrutura Terciária de Proteína; Termodinâmica

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Salmonella typhimurium / Neuraminidase Idioma: En Revista: Protein Eng Assunto da revista: BIOQUIMICA / BIOTECNOLOGIA Ano de publicação: 2001 Tipo de documento: Article País de afiliação: Japão País de publicação: Reino Unido

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